Белок

Белок (протеи́ндер, полипепти́ддер) — организмдин түзүлүшүндө жана тиричилигинде негизги роль ойноочу биологиялык полимер.

Белоктун организмдеги ролу өтө ар түрдүү. Ар бир белоктун өзүнүн өзгөчө физиологиялык кызматы болот. Анын чоң тобу организмдин түрдүү структурасында катышат (структуралык белок). Клеткалардын кабыгы, ички органеллалары, ошондой эле нерв сөңгөктөрүнүн кабыгы өзгөчө белоктон турат. Ал кан тамыр, тери, тарамыш, байламта, кемирчек, сөөк, ошондой эле чач, тырмак, канат жана мүйүздүү түзүлүштөрдүн составына кирет. Бардык белоктун молекулалары көмүртек, суутек, азот, кычкылтектен (кээде күкүрт, фосфор болот) турат.

Гормон белоктогу организмдеги бардык тиричилик процесстерин, анын өсүү жана көбөйүүсүн башкарат. Көздүн торчо кабыгындагы жарык сезгич белок— родопсин көрүүнү камсыз кылат. Булчуңдарда жыйрылгыч белок— миозин менен актин болгондуктан алар жыйрылып жана бошоңдоп турат. Айрым жаныбарлардын (жылан, курт-кумурска жана башка) жана өсүмдүктөрдүн, ошондой эле бактериялардын уулары да белок болуп эсептелет. Кээ бир белок запас азык зат болуп, жумуртканын, өсүмдүк уругунун белок кабын түзөт. Белоктун эң ар түрдүү жана маанилүү тобу — ферменттер, организмдеги бардык химиялык процесстер ферменттердин катышуусу менен жүрөт. Аларсыз тамак сиңирүү, заттардын айлануусу, зат алмашуунун акыркы продуктуларын бөлүп чыгаруу, энергияны топтоо, кандын уюшу жана башка мүмкүн эмес. Кандагы гемоглобин кычкылтекти өпкөдөн түрдүү органдарга жана ткандарга, көмүр кычкыл газын кайра өпкөгө ташыйт. Андан тышкары белок коргонуу кызматын да аткарат. Оору козгоочу бактериялар же алардын тиричилик аракетинен пайда болгон организмге зыяндуу заттар канга түшкөндө антителолор — иммуноглобулин белогу пайда болот. 0шондой эле канда эриген фибриноген белогу болуп, кан тамырлар жабыркаган жерде ал тез полимерленип, фибрин жипчелерине айланат да, кан аккан жерди тосуп, кан кетүүдөн сактайт.

Организмдеги белок 20 түрдүү аминокислотадан турат. Белоктун молекуласындагы аминокислоталар өз ара пептид байланышы аркылуу ырааттуу биригип — биринчилик, полипептид чынжырынын айрым жери спираль түрүндө буралып экинчилик структураны түзөт. Белок молекуласынын мейкиндиктеги түзүлүшү — үчүнчүлүк, айрым белоктун молекуласы бир нече тоголоктошкон жипчелерден туруп төртүнчүлүк структураны пайда кылат.

Тирүү организмде белоктун синтезделиши — нуклеин кислотасы жана көптөгөн ферменттердин катышуусу менен жүргөн өтө татаал процесс. Белок түрдүк, ткандык жана жеке өзгөчөлүгү менен айырмаланып, аны адамдын организмине киргизгенде антителолор пайда болот, башкача айтканда антигендик касиетке ээ. Организмге башка белоктун кириши аллергиялык абалга алып келет. Сиңбеген белок канга өтүп, организмге аллерген катары таасир этет.

Белок тамак-аш рационунун эң негизги составдык бөлүгүн түзөт. Ичеги-карынга тамак-аш менен түшкөн белок тамак сиңирүүчү маңыздагы ферменттин таасиринен аминокислоталарга чейин ажырап, канга өтөт. Тамак-ашта белоктун жетишсиздиги организмде азот алмашуунун бузулушуна алып келет.

Кишинин организминде белоктун жетишсиз болушу төмөнкү себептерге байланыштуу: 1. Белоктун тамак-аш менен организмге аз келиши (ачка болуу, тамак-ашта белоктун жетишсиздиги, тамакты аз ичүү жана башка);

2. Азыктагы белокту сиңире албай калуу (ич өтүү, диспепсия, дизентерия, тамак сиңирүү бездеринин иши бузулганда жана башка);

3. Белок алмашуу күчөп, аны көп керектөөдө (кош бойлуу жана бала эмизген учурда, күйүктө, сыныкта, айрым жугуштуу ооруларда, эндокрин бездеринин функциясы күчөгөндө жана башка);

4. Түрдүү ооруларда (нефроздордо, канды көп жоготууда, жарааттан жабыркоодо, гастрит, остеомиелит жана башкаларда) белокту жоготуу;

5. Ткандарда (боордо, кан сары суусунда) белокту синтездөөнүн бузулушу.

Белоктун жетишсиздигинен ткандын өзүнүн белокгу күчөп ажырайт.

Адегенде кан сары суусунун белокту азаят. Мында суюктук кандан ткандарга өтүп, ак шишик пайда болот. Андан кийин боордун, туура ала булчуңдун, теринин, акырында жүрөк булчуңу менен мээнин белокту сарпталат.

Белоктогу аз тамак-аш белгилүү убакытка гана сунуш кылынат, себеби белок жетишсиздик өөрчүп, негизги ооруну күчөтөт.

Борбордук нерв системасынын бузулушунда белоктун ажыроосу күчөп, пайда болуусу азайып, белок алмашууга таасирин тийгизет. Ошондон улам атрофия, дистрофия жана башка өөрчүйт. Гормондор да белок алмашууга өзгөчө таасир этет.

Бир сутканын ичинде жаныбарлардын тоют менен кошо азоту бар заттарды керектөөсү жана алардан иштетилген продуктуларын заң жана сийдик менен кошо бөлүнүп чыгуусу организмдин азоттуу балансын түзөт. Анын үч түрү бар.

Оң азот балансы – организмде азоттуу заттардын сыртка бөлүнүшүнө караганда көбүрөөк сиңирилүүсү. Мындай абал жаш жаныбарлардын өсүү процессинде, лактация, жумуртка берүү ж. б. учурларда байкалат.

Азоттуу теңсалмактуулукта организмде тоют менен келген, сиңирилген азоттуу заттардын саны бөлүнүп чыккан азотту заттардын санына барабар. Азоттуу теңсалмактуулук жыныстык жактан толук өсүп, жетилген, дени соо жаныбарларда болот.

Терс азоттуу баланста организмден заң жана сийдик менен кошо бөлүнүп чыккан азоттуу заттардын саны көбүрөөк болот, бул учур тоютта белок заттары жетишсиз болгондо, авитаминоздо же оору учурунда, карыганда байкалат.

Белоктордун биосинтези нуклеин к-таларынын жардамы менен өтөт. Нуклеин к-таларына дезоксирибонуклеин (ДНК), рибонуклеин (РНК) кирет. ДНК молекуласы 99,9 % клетканын ядросунда жайгашкан. ДНК молекуласы-генинде мурунтадан берилген биринчилик структурасы белгилү белок-матрица (штамп) болуп кызмат кылат.

Башында, ДНК молекуласында информациялык РНК (и-РНК) синтезделет, андан кийин ал клетканын ядросунан циоплазмага өтүп, рибосомалар менен биригип атайын белоктордун биосинтезине катышат. ДН молекуласынын түзүлүшүнүн өзгөчөлүктөрү и-РНК структурасына берилет. Бир эле убакытта бир ДНК да бир нече и-РНК синтезделиши ыктымал. Синтез ДНК молекуласынын белгилүү гана бир бөлүгүндө өтөт. Ал бөлүк цистрон же структуралык ген деп аталат.

Полипептид чынжырына белгилүү бир амин к-таны киргизүү үчүн ошого тиешелүү болгон үч мононуклеотидге (триплет) көз каранды болот. Мисалы, валин амин к-тасын киргизүү үчүн РНК чынжырында гуанил, уридин, цитидил (ГУЦ) үч мононуклеотид болуу керек. Триплеттердин структурасы кодон деп аталат. демек, и-РНК молекуласында триплеттердин катары рибосомалга синтезделе турган белоктун биринчилик структурасын аныктап турат.

ДНКнын генет. функциясы болуп, анын атайын нуклеотиддик курамы эсептелинет. Түрдүү жаныбарлардын ар кайсы ткандарынан алынган бардык ДНК препараттары бири-бирине окшош (Чаргафф, 1953).

ДНК молекуласынын структурасы буралган 2 спиралдан турат Cпиралды түзгөн полинуклеотиддердин курамындагы дезоксирибозалар менен фосфор к-талары линиянын сырт жагында, ал эми азоттуу негиздер ич жагында жайгашкан. Азоттуу пиримидин жана пурин негиздери белгилүү принцип б-ча катарларды түзөт. Бул өзгөчөлүгү алардын клеткадагы биологиялык функциясы менен байланышкан.

Жалпысынан алганда белоктун биосинтези 3 этаптан турат: транскрипция, рекогниция, трансляция.

Транскрипция (лат. transcriptio-кайра жазуу) - ДНК молекуласы L – спираль түрүндө жайгашкан 2 полинуклеотид чынжырынын түзүлүшүн билдирет. Полинуклеотиддин курамындагы пурин жана пиримидин негиздери спиралдын ич жагында, ал эми дезоксирибоза менен фосфор к-тасынын калдыктары чынжырдын негизин түзүшөт.

ДН чынжыры бири-биринен ажырап алыстаганда, керектүү ген ачылат, ал жерге фермент РНК – полимеразанын жардамы менен белок и-РНК синтезделе баштайт.

Рекогниция (лат. recognition-таануу)-амин к-таларды трансляция процессине даярдайт. Процесс 2 этаптан турат. 1. Амин к-талар АТФ менен аракеттенип аминоациладенилат алынат, ал т-РНК (транспорттук РНК) менен кошулуп аминоацил –т-РНК пайда болот. Аминоациладенилаттын молекуласынан амин к-та т-РНК дагы аденозиндин арткы калдыгына ташылып келинет.

Трансляция (лат. translatio-ташуу) - амин к-та аминоацил –т-РНКнын молекуласынын полипептид чынжырына ташышын билдирет. Акырында атайын белоктун молекулалары клетканын рибосомасында синтезделинет.

Организмдеги амин к-талары кээ бир учурда түрдүү өзгөрүштөргө дуушар болушат: дезаминдешүү, декарбоксилдешүү, кайра аминдешүү. Амин к-талар дезаминдешкен учурда кеток-талар менен аммияк пайда болот.

Кайра аминдешүү реакциясында организмде алмаштырылуучу жаңы амин к-талардын синтези жүрөт. Ал эми декарбоксилдешүүдө амин к-танын курамынан карбоксил тобу бөлүнүп чыгат.

Алмаштырылуучу амин кислоталары - жаныбарлардын организминин өзүндө синтезделет, буларга: глицин (гликокол), аланин, серин, тирозин, аргинин, пролин, аспарагин жана глутамин к-талары кирет. Алмаштырылгыс амин к-талар треонин, лейцин, фенилаланин, триптофан, лизин, метионин организмдин өзүндө синтезделбейт, алар тоют менен кошо келиш керек. Курамында алмаштырылуучу жана алмаштырылгыс амин к-талары бар тоют толук баалуу белоктук тоют деп аталат. Эгерде белоктун курамы толук болбосо, андай тоют жаныбарлардын өсүүсүнө терс таасирин тийгизет. Мисалы, толук баалуу белогу бар казеиноген жана альбумин (сүттүн курамындагы) бардык жаныбарлардын жакшы өсүүсүн камсыз кылат. Пептид байланышы - белок молекуласында амин к-талар бири-бири менен амид байланышы (-CО-NН-) же башкача атйканда П. б. менен биригишет. П. б. бир амин к-танын карбоксил тобу 2-чи амин к-танын амин тобу түзөт. Мындай байланыш менен бириккен кошулмалар пептиддер же полипептиддер деп атайт.

Белоктун же пептиддин биринчилик структурасы жазылганда амин к-танын аталышынын биринчи үч тамгасы жазылат. Мисалы, аланин-глицин-тирозин ж. б. ала-гли-тир-ж. б. (үч пептид)

Дисульфид байланышы - полипептид чынжырындагы курамында күкүртү бар амин к-талардын (мисалы, цистеин) ортосунда пайда болот. Дисульфид байланышы эң бекем байланыштардын бири болуп эсептелет. Белок молекуласынын тоголоктошкон структурасы ушул байланыштын негизинде түзүлөт. Себеби, полипептид чынжырынын кайсы гана жеринде күкүртү бар амин к-та жайгашса, алар бири-бири менен Д. б-н түзөт. Суутектик байланыш 2 полипептид чынжырынын ортосунда пайда болот. Биринчи полипептид чынжырындагы карбонил тобунун (=C=О) терс заряддуу кычкылтек атому менен экинчи чынжырындагы имин тобунун (=N=Н) суутек атому байланышат.

• Кыргыз Совет Энциклопедиясынын Башкы редакциясы. «Ден соолук» Медициналык энциклопедия. - Ф.:1991, ISBN 5-89750-008-8