[go: up one dir, main page]

Пређи на садржај

Feritin

С Википедије, слободне енциклопедије
Struktura feritina

Feritin je makromolekul molekulske težine od najmanje 440 kD (što zavisi od sadržaja gvožđa). Sastoji se od proteinske opne (apoferitin) sa 24 podjedinice, dok se u unutrašnjosti nalazi gvožđe koje sadrži u proseku približno 2.500 Fe3+ jona (feritin jetre i slezine). Normalne vrednosti feritina su za; muskarce; 30,0-400,0 ng/mL i žene 13,0-150,0 ng/mL.[1]

Određivanje koncentracije feritina je metoda za utvrđivanje stanja metabolizma gvožđa. Određivanje njegove koncentracije pre početka terapije obezbeđuje reprezentativnu meru rezervi gvožđa u organizmu pacijenta. Ovom metodom, u veoma ranoj fazi, vrši se razlika u deponovanju feritina u retikloendotelijalnom sistemu (RES).[2]

Klinički, prag vrednost feritina od 20 µg/L (ng/mL) pokazala se korisnom u otkrivanju prelatentnog nedostatka gvožđa. Ova vrednost je pouzdan pokazatelj ispražnjenih rezervi gvožđa koje mogu biti mobilisane za sintezu hemoglobina.

Latentni nedostatak gvožđa definiše se kao pad vrednost ispod 12 µg/L (ng/mL) praga feritina. Ove dve vrednosti, ne zahtevaju dalju laboratorijsku potvrdu, čak i kada je krvna slika morfološki još uvek normalna.[3]

Ukoliko su snižene vrednosti feritina praćene i hipohromnom, mikrocitnom anemijom tada je prisutna i manifestni deficit gvožđa.

Kada je nivo feritina povišen a poremećaj u distribuciji može da se isključi, tada je manifestno preopterećenje gvožđem u telu. Tako se 400 µg/L (ng/mL) feritina koristi kao prag vrednost.

Povišene vrednosti feritina primećene su kod sledećih tumora: akutne leukemije, Hodžkinsova bolest i karcinomi pluća, debelog creva, jetre i prostate. Određivanje koncentracije feritina ima značaja i kod metastaza jetre.

  1. ^ Granier, Thierry; Langlois d'Estaintot, Béatrice; Gallois, Bernard; Chevalier, Jean-Marc; Précigoux, Gilles; Santambrogio, Paolo; Arosio, Paolo (2003). „Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 Å resolution”. Jbic Journal of Biological Inorganic Chemistry. 8: 105—111. PMID 12459904. S2CID 20756710. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. 
  2. ^ Larade, Kevin; Storey, Kenneth B. (2004). „Accumulation and translation of ferritin heavy chain transcripts following anoxia exposure in a marine invertebrate”. Journal of Experimental Biology. 207 (8): 1353—1360. PMID 15010486. S2CID 25593825. doi:10.1242/jeb.00872. 
  3. ^ Watt, Richard K. (2013). „A Unified Model for Ferritin Iron Loading by the Catalytic Center: Implications for Controlling "Free Iron" during Oxidative Stress”. ChemBioChem. 14 (4): 415—419. PMID 23404831. S2CID 41485685. doi:10.1002/cbic.201200783. 


Molimo Vas, obratite pažnju na važno upozorenje
u vezi sa temama iz oblasti medicine (zdravlja).