Treonin
| Treonin | |
 Szerkezeti képlet | |
 Kalotta-modell | |
| IUPAC-név | treonin |
| Más nevek | 2-amino-3-hidroxibutánsav |
| Kémiai azonosítók | |
|---|---|
| CAS-szám | 80-68-2, 72-19-5 (L-izomer) |
| PubChem | 6288 |
| EINECS-szám | 201-300-6 |
| Kémiai és fizikai tulajdonságok | |
| Kémiai képlet | C4H9NO3 |
| Moláris tömeg | 119,12 g/mol |
| Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak. | |
A treonin (rövidítve Thr vagy T)[1] az α-aminosavak közé tartozó szerves vegyület, képlete HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3. Esszenciális aminosav, vagyis az emberi szervezet nem képes előállítani, a táplálékkal együtt kell bevinni. Kodonjai az ACU, ACA, ACC és ACG. Poláris oldallánca van, a szerinnel együtt azon fehérjealkotó aminosavak közé tartozik, melyeken alkoholcsoport található (a tirozin nem alkohol, hanem fenol, mivel benne a hidroxilcsoport közvetlenül egy aromás gyűrűhöz kapcsolódik, így sav-bázis és redoxi sajátságai különböznek).
A treonin gyökön számos poszttranszlációs módosítás történhet. A hidroxi oldallánc O-glikozilálódhat, továbbá a treonin gyök a treonin kináz hatására foszforilálódhat. Foszforilált formájában foszfotreoninnak is nevezik.
Felfedezése
[szerkesztés]A 20 fehérjealkotó aminosav közül utolsóként fedezte fel az 1930-as években William Cumming Rose.
Sztereoizoméria
[szerkesztés]  |
| L-treonin (2S,3R) és D-treonin (2R,3S) |
  |
| L-allo-treonin (2S,3S) és D-allo-treonin (2R,3R) |
A treoninban két kiralitáscentrum található, így négy sztereoizomerje van, melyek konfigurációja (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) és (2R,3R). Az L-treonin nevet azonban csak egyetlen enantiomerre, a (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutánsavra használják. A második, a természetben csak ritkán előforduló (2S,3S) sztereoizomert L-allo-treoninnak hívják. A további két sztereoizomer, a (2R,3S)- és (2R,3R)-2-amino-3-hidroxibutánsav jelentősége csekély.
Bioszintézis
[szerkesztés]A treonin, mint esszenciális aminosav az emberben nem szintetizálódik, így treonintartalmú fehérjék formájában kell bevinni a szervezetbe. Növényekben és mikroorganizmusokban a treonin aszparaginsavból szintetizálódik α-aszparatil-szemialdehiden és homoszerinen keresztül. A homoszerin O-foszforiláción megy keresztül; a foszforsavészter az OH-csoport áthelyeződésével együtt járó hidrolízisen megy keresztül.[2] A treonin tipikus bioszintézisében részt vevő enzimek közé tartozik:
- aszpartokináz
- β-aszpartát szemialdehid dehidrogenáz
- homoszerin dehidrogenáz
- homoszerin kináz
- treonin szintetáz.
Metabolizmus
[szerkesztés]A treonin két útvonalon metabolizálódik:
- piruváttá alakul a treonin-dehidrogenáz enzimen keresztül. Ennek az útvonalnak egy köztes terméke CoA-val tiolízisen mehet keresztül, ekkor acetil-CoA és glicin keletkezik.
- Emberekben egy kevésbé elterjedt útvonalon a szerin-dehidratáz enzimen keresztül alfa-ketobutiráttá alakulhat, így belépve a szukcinil-CoA-hoz vezető útvonalra.
Táplálékforrás
[szerkesztés]A magas treonintartalmú élelmiszerek közé tartozik a gomolya, baromfi, hal, hús, lencse és a szezámmag.
Racém treonin előállítható krotonsavból higany(II)-acetáttal végzett reakcióval, majd ezt követő alfa-funkcionalizálással.[3]
Fordítás
[szerkesztés]Ez a szócikk részben vagy egészben a Threonine című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
Jegyzetek
[szerkesztés]- ↑ "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, DOI 10.1351/pac198456050595
- ↑ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L. & Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6
- ↑ (1940) „dl-Threonine”. Org. Synth. 20, 101. o.; Coll. Vol. 3: 813.