Unutrašnja mitohondrijska membrana
Mitohondrijska unutrašnja membrana | |
---|---|
Anatomska terminologija |
Unutrašnja mitohondrijska membrana (IMM) je mitohondrijskal membrana koja odvaja mitohondrijski matriks od intermembranskog prostora.
Struktura
[uredi | uredi izvor]Struktura unutrašnje mitohondrijske membrane je ekstenzivno presavijena i podijeljena. Brojne invaginacije membrane nazivaju se kriste, odvojene kristinim spojevima od unutrašnje granične membrane koja je suprotna vanjskoj membrani. Kriste značajno povećava ukupnu površinu membrane u odnosu na glatku unutrašnju membranu, a time i raspoloživi radni prostor.
Unutrašnja membrana stvara dva odjeljka. Područje između unutrašnje i vanjske membrane, zvano međumembranski prostor koje je u velikoj mjeri kontinuiran sa citosolom, i više sekvestrirani prostor unutar unutrašnje membrane, zvani matriks.
Kriste
[uredi | uredi izvor]Kod tipske jetrene mitohondrije, površina unutrašnje membrane je oko pet puta veća od vanjske membrane zbog krista. Ovaj omjer je promjenjiv i mitohondrije iz ćelija koje imaju veću potražnju za ATP-om, kao što su mišićne ćelije, sadrže još više krista. Membrane krista načičkane su malim okruglim proteinskim kompleksima na matriksnoj strani, poznatim kao F1 čestice, mjestom sinteze ATP-a vođene protonskim gradijentom. Kriste utiču na ukupnu hemiosmotsku funkciju mitohondrija.[1]
Spojevi krista
[uredi | uredi izvor]Kriste i unutrašnje granične membrane su razdvojene međućelijskim spojevima. Kraj krista je djelimično zatvoren transmembranskim proteinskim kompleksima koji vežu glavu za glavu i povezuju suprotne membrane krista na način poput uskog grla.[2] Naprimjer, delecija spojnog proteina MIC60/Mic60 (ranije Mitofilin/Fcj1) dovodi do smanjenog potencijala unutrašnje membrane i poremećenog rasta[3] i dramatično aberantnih unutrašnjomembranskih struktura koje formiraju koncentrične naslage, umjesto tipskih invaginacija.[4]
Kompozicija
[uredi | uredi izvor]Unutrašnja mitohondrijska membrana je po sastavu lipida slična membrani bakterija. Ovaj fenomen se može objasniti hipotezom endosimbionta o poreklu mitohondrija kao prokariota internalizovanih u eukariotske ćelije domaćina.
U mitohondrijama srca svinja, fosfatidiletanolamin čini većinu unutrašnje mitohondrijske membrane sa 37,0% fosfolipidnog sastava. Fosfatidilholin čini oko 26,5%, kardiolipin 25,4%, a fosfatidilinozitol 4,5%.[5] U mitohondrijama S. cerevisiae, fosfatidilholin čini 38,4% IMM, fosfatidiletanolamin čini 24,0%, fosfatidilinozitol 16,2%, kardiolipin 16,1%, fosfatidilserin fosfatidilserin fosfatidilserin 5%.[6]
U unutrašnjoj mitohondrijskoj membrani, odnos proteina i lipida je 80:20, za razliku od vanjske membrane, koja ima odnos 50:50.[7]
Propustljivost
[uredi | uredi izvor]Unutrašnja membrana je slobodno propusna samo za kisik, ugljik-dioksid i vodu.[8] Mnogo je manje propusna za ione i male molekule od vanjske membrane, stvarajući odjeljke odvajanjem mitohondrijskog matriksa od citosolnog okruženja. Ova kompartmentalizacija je neophodna karakteristika za metabolizam. Unutrašnja mitohondrijska membrana je i električni izolator i hemijska barijera. Postoje sofisticirani ionski transporteri koji omogućavaju specifičnim molekulima da pređu ovu barijeru. Postoji nekoliko antiportnih sistema ugrađenih u unutrašnju membranu, omogućavajući razmjenu aniona između citosola i mitohondrijalnog matriksa.[7]
IMM- povezani proteini
[uredi | uredi izvor]- Glutamat-aspartatni transporter
- Biosinteza hema
- HtrA serin-peptidaza 2
- Karnitin O-acetiltransferaza
- Karnitin O-oktanoiltransferaza
- Karnitin O-palmitoiltransferaza
- Lanac transporta elektrona
- Metabolizam pirimidina
- Odvajanje proteina
- Protein tirozin-fosfataza
- Translokacija ATP–ADP
- Translokaza unutrašnje membrane
Također pogledajte
[uredi | uredi izvor]- Krebsov ciklus
- Protonski gradijent
- Mitohondrijski trifunkcijski protein
- Mitohondrijski šatl
- Transportni proteini
Reference
[uredi | uredi izvor]- ^ Mannella CA (2006). "Structure and dynamics of the mitochondrial inner membrane cristae". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1763 (5–6): 542–548. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.04.006. PMID 16730811.
- ^ Herrmann, JM (18 October 2011). "MINOS is plus: a Mitofilin complex for mitochondrial membrane contacts". Developmental Cell. 21 (4): 599–600. doi:10.1016/j.devcel.2011.09.013. PMID 22014515.
- ^ von der Malsburg, K; Müller, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Kwiatkowska, P; Becker, T; Loniewska-Lwowska, A; Wiese, S; Rao, S; Milenkovic, D; Hutu, DP; Zerbes, RM; Schulze-Specking, A; Meyer, HE; Martinou, JC; Rospert, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Chacinska, A; van der Laan, M (18 October 2011). "Dual role of mitofilin in mitochondrial membrane organization and protein biogenesis" (PDF). Developmental Cell. 21 (4): 694–707. doi:10.1016/j.devcel.2011.08.026. PMID 21944719.
- ^ Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Vasiljev-Neumeyer, A; Körner, C; Jagasia, R; Keil, T; Baumeister, W; Cyrklaff, M; Neupert, W; Reichert, AS (15 June 2009). "Formation of cristae and crista junctions in mitochondria depends on antagonism between Fcj1 and Su e/g". The Journal of Cell Biology. 185 (6): 1047–63. doi:10.1083/jcb.200811099. PMC 2711607. PMID 19528297.
- ^ Comte J, Maïsterrena B, Gautheron DC (January 1976). "Lipid composition and protein profiles of outer and inner membranes from pig heart mitochondria. Comparison with microsomes". Biochim. Biophys. Acta. 419 (2): 271–84. doi:10.1016/0005-2736(76)90353-9. PMID 1247555.
- ^ Lomize, Andrel; Lomize, Mikhail; Pogozheva, Irina (2013). "Membrane Protein Lipid Composition Atlas". Orientations of Proteins in Membranes. University of Michigan. Pristupljeno 10 April 2014.
- ^ a b Krauss, Stefan (2001). "Mitochondria: Structure and Role in Respiration" (PDF). Nature Publishing Group. Arhivirano s originala (PDF), 21 October 2012. Pristupljeno 9 April 2014.
- ^ Caprette, David R. (12 December 1996). "Structure of Mitochondria". Experimental Biosciences. Rice University. Pristupljeno 9 April 2014.
Vanjski linkovi
[uredi | uredi izvor]- Mitochondrial inner membrane (97 proteins) Orientations of Proteins in Membranes (OPM) database