Перевірена версія

CYP19A1

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
CYP19A1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CYP19A1, ARO, ARO1, CPV1, CYAR, CYP19, CYPXIX, P-450AROM, cytochrome P450 family 19 subfamily A member 1
Зовнішні ІД OMIM: 107910 MGI: 88587 HomoloGene: 30955 GeneCards: CYP19A1
Пов'язані генетичні захворювання
aromatase excess syndrome[1]
Реагує на сполуку
(RS)-aminoglutethimide, анастрозол, azalanstat, Ексеместан, fadrozole, Летрозол, testolactone[2]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_007810
NM_001348171
NM_001348172
NM_001348173
RefSeq (білок)
NP_001335100
NP_001335101
NP_001335102
NP_031836
Локус (UCSC) Хр. 15: 51.21 – 51.34 Mb Хр. 9: 54.07 – 54.18 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

CYP19A1 (англ. Cytochrome P450 family 19 subfamily A member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 503 амінокислот, а молекулярна маса — 57 883[6].

Послідовність амінокислот
1020304050
MVLEMLNPIHYNITSIVPEAMPAATMPVLLLTGLFLLVWNYEGTSSIPGP
GYCMGIGPLISHGRFLWMGIGSACNYYNRVYGEFMRVWISGEETLIISKS
SSMFHIMKHNHYSSRFGSKLGLQCIGMHEKGIIFNNNPELWKTTRPFFMK
ALSGPGLVRMVTVCAESLKTHLDRLEEVTNESGYVDVLTLLRRVMLDTSN
TLFLRIPLDESAIVVKIQGYFDAWQALLIKPDIFFKISWLYKKYEKSVKD
LKDAIEVLIAEKRRRISTEEKLEECMDFATELILAEKRGDLTRENVNQCI
LEMLIAAPDTMSVSLFFMLFLIAKHPNVEEAIIKEIQTVIGERDIKIDDI
QKLKVMENFIYESMRYQPVVDLVMRKALEDDVIDGYPVKKGTNIILNIGR
MHRLEFFPKPNEFTLENFAKNVPYRYFQPFGFGPRGCAGKYIAMVMMKAI
LVTLLRRFHVKTLQGQCVESIQKIHDLSLHPDETKNMLEMIFTPRNSDRC
LEH

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у мембрані.

Література

[ред. | ред. код]
  • Harada N. (1988). Cloning of a complete cDNA encoding human aromatase: immunochemical identification and sequence analysis. Biochem. Biophys. Res. Commun. 156: 725—732. PMID 2973313 DOI:10.1016/S0006-291X(88)80903-3
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Evans C.T., Ledesma D.B., Schulz T.Z., Simpson E.R., Mendelson C.R. (1986). Isolation and characterization of a complementary DNA specific for human aromatase-system cytochrome P-450 mRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 6387—6391. PMID 3018730 DOI:10.1073/pnas.83.17.6387
  • Chen S., Shively J.E., Nakajin S., Shinoda M., Hall P.F. (1986). Amino terminal sequence analysis of human placenta aromatase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 135: 713—719. PMID 3964273 DOI:10.1016/0006-291X(86)90987-3
  • Honda S., Harada N., Takagi Y. (1994). Novel exon 1 of the aromatase gene specific for aromatase transcripts in human brain. Biochem. Biophys. Res. Commun. 198: 1153—1160. PMID 8117272 DOI:10.1006/bbrc.1994.1163
  • Ghosh D., Griswold J., Erman M., Pangborn W. (2009). Structural basis for androgen specificity and oestrogen synthesis in human aromatase. Nature. 457: 219—223. PMID 19129847 DOI:10.1038/nature07614

Примітки

[ред. | ред. код]

Див. також

[ред. | ред. код]