Kinaza
U hemiji i biohemiji, proteinske kinaze[1], alternativno poznate kao fosfotransferaze, su tip enzima koji prenosi fosfatne grupe sa visokoenergijskih donorskih molekula, poput ATP[2], na specifične supstrate. Ovaj proces se naziva fosforilacija. Ovaj proces ne treba poistovećivati sa fosforolizom, koju izvode fosforilaze. Fosforilacija je transfer fosfatne grupe na molekul, a ne obrnuto, i.e., fosforoliza, prenos molekulskog fragmenta na fosfatnu grupu. Enzim koji uklanja fosfatne grupe je poznat kao fosfataza.
Tipovi
[уреди | уреди извор]Jedna od najvećih grupa kinaza su proteinske kinaze, koje deluju na modifikuju aktivnost specifičnih proteina. Kinaze se koriste ekstenzivno u prenosu signala i kontroli kompleksnih procesa u ćelijama. Do sa je 518 različitih kinaza identifikovano kod ljudi. Enormna raznovrsnost, kao i njihova uloga u signalizaciji, čini ih predmetom proučavanja.
Razne druge kinaze deluju na male molekule kao što su lipidi, ugljeni hidrati, aminokiseline, i nukleotidi, bilo u okviru procesa signalizacije ili kao priprema za metaboličke puteve. Kinaze često nose ime njihovog supstrata.
Vidi još
[уреди | уреди извор]- Proteinske kinaze
- Ciklin-zavisna kinaza
- Ca2+/kalmodulin-zavisne proteinske kinaze
- Prenos signala
- G protein spregnuti receptori
Literatura
[уреди | уреди извор]- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- ^ Manning G, Whyte DB.; et al. (2002). „The protein kinase complement of the human genome”. Science. 298 (5600): 1912—1934. PMID 12471243. doi:10.1126/science.1075762.
- ^ „History of ATP research milestones from an ATP-related chemistry Nobel Prize site”.
Spoljašnje veze
[уреди | уреди извор]
| Државне | |
|---|---|
| Остале | |
