Koenzým M

	Koenzým M
	Koenzým M
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C2H5O3S2-
Systematický názov	2-sulfanyletánsulfonát
Synonymá	2-merkaptoetylsulfonát, 2-merkaptoetánsulfonát
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	141,18 g/mol
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	3375-50-6 (ako sulfónová kyselina) 19767-45-4 (ako sodná soľ)
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Koenzým M (HS-CoM alebo CoM) je koenzým, ktorý sa účastní prenosu metylovej skupiny v metabolizme archeálnych metanogénov^[1]^[2] a v metabolizme iných substrátov u baktérií.^[3] Takisto je to nutný kofaktor pre metabolické dráhy baktérií, ktoré oxidujú alkény. CoM pomáha eliminovať toxické epoxidy, ktoré vznikajú oxidáciou alkénov, napríklad propylénu.^[4] Štruktúra tohto koenzýmu bola určená v roku 1974 počas štúdia metanogenézy, teda procesu premeny oxidu uhličitého na metán, ktorý prebieha v niektorých anaeróbnych baktériách.^[5] Koenzým M je anión, ktorého vzorec je HSCH₂CH₂SO₃^- a nazýva sa i 2-merkaptoetánsulfonát. Jeho katión nie je dôležitý, ale najdostupnejšia je jeho sodná soľ. Koenzým M obsahuje tiolovú skupinu, ktorá je hlavným reakčným miestom, a sulfonátovú skupinu, ktorá umožňuje jeho rozpustnosť vo vodných roztokoch.

Biochemický význam

Metanogenéza

Koenzým M je C1 donor v metanogenéze. Premieňa sa na tioéter, metylkoenzým M (CH₃SCH₂CH₂SO₃^-), v predposlednom kroku tvorby metánu.^[6] Metylkoenzým M potom reaguje s koenzýmom B, čím vzniká heterodisulfid a metán:

CH₃–S–CoM + HS–CoB → CH₄ + CoB–S–S–CoM

Táto reakcia je katalyzovaná enzýmom metylkoenzým M reduktázou, ktorá využíva kofaktor F430 ako prostetickú skupinu.

Metabolizmus alkénov

Koenzým M vystupuje u niektorých aeróbnych baktérií pri premene oxidu uhličitého a etylénu či propylénu na acetoacetát, konkrétne u baktérií, ktoré oxidujú alkény na epoxidy. Potom, čo propylén (alebo iný alkén) podstúpi epoxidáciu a stane sa z neho epoxypropán (alebo iný epoxid), stáva sa elektrofilný a toxický. Tieto epoxidy reagujú s DNA a bielkovinami, takže ovplyvňujú bunkové funkcie. Baktérie, ktoré oxidujú alkény, napríklad Xanthobacter autotrophicus,^[4] používajú metabolickú dráhu, v ktorej sa CoM konjuguje na alifatický epoxid. V tomto kroku vzniká nukleofilná zlúčenina, ktorá môže reagovať s CO₂. Karboxyláciou nakoniec vzniká acetoacetát.^[4]

Referencie

↑ Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid). J. Bacteriol., 1979, s. 256–63. DOI: 10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMID 104960.
↑ Structure and methylation of coenzyme M(HSCH₂CH₂SO₃). J. Biol. Chem., 10 August 1974, s. 4879–85. Dostupné online [cit. 2007-11-29]. PMID 4367810. Archivované 2009-05-25 na Wayback Machine
↑ PARTOVI, Sarah E.; MUS, Florence; GUTKNECHT, Andrew E.. Coenzyme M biosynthesis in bacteria involves phosphate elimination by a functionally distinct member of the aspartase/fumarase superfamily. The Journal of Biological Chemistry, 2018-04-06, s. 5236–5246. Dostupné online. ISSN 1083-351X. DOI: 10.1074/jbc.RA117.001234. PMID 29414784.
↑ ^a ^b ^c Getting a Handle on the Role of Coenzyme M in Alkene Metabolism. Microbiology and Molecular Biology Reviews, September 2008, s. 445–456. ISSN 1092-2172. DOI: 10.1128/MMBR.00005-08. PMID 18772284.
↑ PARRY, Ronald J.. 1.29 - Biosynthesis of Sulfur-containing Natural Products. Oxford : Pergamon, 1999-01-01. DOI: 10.1016/B978-0-08-091283-7.00031-X. Dostupné online. ISBN 978-0-08-091283-7. DOI:10.1016/b978-0-08-091283-7.00031-x S. 825–863. (po anglicky)
↑ Thauer RK. Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson. Microbiology, 1998, s. 2377–2406. Dostupné online [cit. 2011-10-01]. DOI: 10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Archivované 2020-05-17 na Wayback Machine

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Coenzyme M na anglickej Wikipédii.

Tento článok týkajúci sa chémie je zatiaľ „výhonok“. Pomôž Wikipédii tým, že ho doplníš a rozšíriš.

[1] Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid). J. Bacteriol., 1979, s. 256–63. DOI: 10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMID 104960.

[2] Structure and methylation of coenzyme M(HSCH₂CH₂SO₃). J. Biol. Chem., 10 August 1974, s. 4879–85. Dostupné online [cit. 2007-11-29]. PMID 4367810. Archivované 2009-05-25 na Wayback Machine

[3] PARTOVI, Sarah E.; MUS, Florence; GUTKNECHT, Andrew E.. Coenzyme M biosynthesis in bacteria involves phosphate elimination by a functionally distinct member of the aspartase/fumarase superfamily. The Journal of Biological Chemistry, 2018-04-06, s. 5236–5246. Dostupné online. ISSN 1083-351X. DOI: 10.1074/jbc.RA117.001234. PMID 29414784.

[:022-4] Getting a Handle on the Role of Coenzyme M in Alkene Metabolism. Microbiology and Molecular Biology Reviews, September 2008, s. 445–456. ISSN 1092-2172. DOI: 10.1128/MMBR.00005-08. PMID 18772284.

[5] PARRY, Ronald J.. 1.29 - Biosynthesis of Sulfur-containing Natural Products. Oxford : Pergamon, 1999-01-01. DOI: 10.1016/B978-0-08-091283-7.00031-X. Dostupné online. ISBN 978-0-08-091283-7. DOI:10.1016/b978-0-08-091283-7.00031-x S. 825–863. (po anglicky)

[6] Thauer RK. Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson. Microbiology, 1998, s. 2377–2406. Dostupné online [cit. 2011-10-01]. DOI: 10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Archivované 2020-05-17 na Wayback Machine

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]