4-oxalocrotonato tautomerase

A 4-oxalocrotonato tautomerase (EC 5.3.2.-4-OT) é uma enzima que faz a conversão de 2-hidroximuconato em 2-oxo-3-hexenedioato (uma cetona αβ-insaturada).^[1] Esta enzima faz parte da via metabólica bacteriana que cataboliza ixidativamente o tolueno, o p-xileno, o 3-etiltolueno e o 1,2,4-trimetilbenzeno, em intermediários do ciclo do ácido cítrico

É um monómero com apenas 62 resíduos de aminoácidos. É pois uma das mais pequenas subunidades enzimáticas conhecidas.^[2] No entanto, em solução, a enzima forma um pentâmero de cinco subunidades idênticas, de maneira a que o sítio activo é formado por resíduos de aminoácidos de várias subunidades.

Referências

↑ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). «4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer». J. Biol. Chem. 267 (25): 17716-21. PMID 1339435
↑ Whitman CP (2002). «The 4-oxalocrotonate tautomerase family of enzymes: how nature makes new enzymes using a beta-alpha-beta structural motif». Arch. Biochem. Biophys. 402 (1): 1-13. PMID 12051677

[1] Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). «4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer». J. Biol. Chem. 267 (25): 17716-21. PMID 1339435

[2] Whitman CP (2002). «The 4-oxalocrotonate tautomerase family of enzymes: how nature makes new enzymes using a beta-alpha-beta structural motif». Arch. Biochem. Biophys. 402 (1): 1-13. PMID 12051677

[1]

[2]