Kolagen: Różnice pomiędzy wersjami

Kolageny można podzielić na dwie główne grupy – kolageny fibrylarne i kolageny niefibrylarne{{r|Czubak}}. Kolageny fibrylarne są najczęściej spotykanym rodzajem. Mają łańcuchy polipeptydowe splecione w strukturę potrójnej helisy, które wynikają z długich, powtarzających się sekwencji aminokwasów (Gly-X-Y)_n. W sekwencji tej w pozycji X często (choć nie zawsze) występuje [[prolina]], a w pozycji Y – często [[lizynahydroksyprolina]]{{odn|Hames|Hooper|2002|s=55–56}}. KluczowaPolipeptydowe łańcuchy kolagenu (nazywane α-łańcuchami){{r|Karp}} zbudowane są z około 1000 reszt aminokwasowych, gdzie co trzecią resztą aminokwasową jest jednakglicyna. W kolagenie ssaków około 100 pozycji X zajętych jest przez prolinę i około 100 pozycji Y przez 4-hydroksyprolinę. Na kilku pozycjach X znajduje się 3-hydroksyprolina (ale tylko w sąsiedztwie 4-hydroksyproliny). Poza tym 5–50 pozycji Y jest zajętych przez hydroksylizynę. Reszty hydroksylizynowe mogą tworzyć [[wiązanie O-glikozydowe|wiązania O-glikozylowe]]<ref name="Ha">{{Cytuj |autor r = N.V. Bhagavan, Chung-Eun Ha |redaktor = N.V. Bhagavan, Chung-Eun Ha |rozdział = Connective Tissue: Fibrous and Nonfibrous Proteins and Proteoglycans |tytuł = Essentials of Medical Biochemistry |wydawca = Academic Press |data = 2015 |s = 120–122 |isbn = 978-0-12-416687-5}}</ref>. Kluczowa dla struktury jest [[glicyna]] (Gly) – co trzecia reszta aminokwasowa każdego polipeptydu wchodzi do środkowej części rdzenia potrójnej helisy i jedynie glicyna (jej reszta) jest na tyle małym aminokwasem, aby się tam zmieścić{{odn|Hames|Hooper|2002|s=55–56}}{{odn|Harper|2018|s=801}}.

Polipeptydowe łańcuchy kolagenu (nazywane α-łańcuchami){{r|Karp}} zsyntetyzowane na [[siateczka śródplazmatyczna szorstka|siateczce śródplazmatycznej szorstkiej]], podobnie większość innych białek, które mają być wydzielone, powstają w postaci prekursorowej jako cząsteczki preprokolagenu{{odn|Harper|2018|s=800–803}}. Preprokolagen zawiera sekwencję sygnałową, która kieruje łańcuch do cystern siateczki śródplazmatycznej w celu potranslacyjnej obróbki. W świetle ER następuje usunięcie peptydu sygnałowego (przez enzym peptydazę sygnałową, zmieniając tym samym preprokolagen w prokolagen), hydrolizacja reszt proliny i lizyny oraz glikozylacja w cząsteczce{{odn|Harper|2018|s=800–803}}{{odn|Davidson|Sittman|2002|s=50–53}}.

Hydroksylowane aminokwasy stabilizują strukturę kolagenu poprzez tworzenie [[wiązanie wodorowe|wiązań wodorowych]]{{odn|Puri|2011|s=78–79}}, decydują o sztywności{{odn|Harper|2018|s=801}}. Niedobór witaminy C prowadzący do powstania mniejszej ilości takich hydroksylowanych aminokwasów skutkuje osłabieniem włókien kolagenu i wywołuje charakterystyczne objawy [[szkorbut]]u jak kruche naczynia krwionośne, nieprawidłowy rozwój kości, zaburzone gojenie się ran{{odn|Puri|2011|s=78–79}}{{odn|Davidson|Sittman|2002|s=53–55}}.

KolejnąNiektóre modyfikacjąreszty potranslacyjnąhydroksylizyny jestulegają glikozylacjakolejnej modyfikacji potranslacyjnej – glikozylacji{{odn|Harper|2018|s=801}} – reszty cukrowe (zwykle tylko [[glukoza]], [[galaktoza]] oraz budowane przez nie [[disacharydy|dwucukry]]) przyłączane są do nowo powstałych hydroksylowych reszt hydroksylizyny{{odn|Hames|Hooper|2002|s=55–56}}. (coTaka glikozylacja nie jestzachodzi typowymw rodzajeminnych glikozylacjibiałkach dla– białek)tylko w kolagenie{{odn|Harper|2018|s=801}}. W zależności od tkanki udział wagowy cukrowców wynosi 0,4–12%{{odn|Hames|Hooper|2002|s=55–56}}.