Trypsyna
Trypsyna (EC 3.4.21.4[1]) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki. Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9[2]) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu.
Trypsyna należy do endopeptydaz[potrzebny przypis]. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny[3]. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny aminokwas kontaktowy, przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C[4]. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.
Zobacz też
[edytuj | edytuj kod]Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Enzyme entry: EC 3.4.21.4, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
- ↑ Jan Gawęcki: Trawienie. W: Jan Gawęcki, Lech Hryniewiecki: Żywienie człowieka. T. 1: Podstawy nauki o żywieniu. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2003, s. 76. ISBN 83-01-13947-1.
- ↑ Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 207. ISBN 978-83-01-15811-8.
- ↑ Sequencing Grade Modified Trypsin. Promega. [dostęp 2013-11-12].
