Aquaporine
Aquaporinen, ook wel waterkanaaltjes genoemd, zijn een groep kanaaleiwitten in de membranen van cellen die het transport van water vergemakkelijken. Membranen van verschillende bacteriën, schimmels, dieren- en plantencellen zijn meestal rijkelijk voorzien van aquaporines en hebben hierdoor een relatief vlotte diffusie van water in en uit de fosfolipide-dubbellaag.[1][2]
Aquaporines zijn opgebouwd uit zes alfa-helixdomeinen die het membraan geheel overspannen. Zowel de N-terminus als de C-terminus bevinden zich aan de cytosolische zijde. Een aquaporine bevat twee hydrofobe lussen met een geconserveerd NPA-motief (asparagine-proline-alanine) dat een vatstructuur vormt.[3] Deze structuur is het daadwerkelijke kanaal waardoorheen watermoleculen kunnen bewegen.
Omdat aquaporines meestal open zijn en in vrijwel elk celtype voorkomen, is men snel geneigd te zeggen dat water van zichzelf gemakkelijk door het celmembraan beweegt. Water is weliswaar in staat om het celmembraan te passeren door middel van diffusie omdat het een klein molecuul is, maar aangezien water een polaire verbinding is, verloopt dit diffusieproces relatief langzaam: het meeste water diffundeert via de aquaporinen.[4]
De Nobelprijs voor de Scheikunde werd in 2003 toegekend aan Peter Agre voor de ontdekking van de aquaporine en aan Roderick MacKinnon voor zijn werk aan de structuur en het mechanisme van kaliumkanalen.[5] Een genetisch defect van aquaporinen is in verband gebracht met verschillende menselijke ziekten, waaronder nefrogene diabetes insipidus en neuromyelitis optica.[6][7]
Zie ook
[bewerken | brontekst bewerken]Bronnen
- (en) Alberts B, Johnson A, Lewis J, Morgan D, Raff M, Roberts K, Walter P. (2015). Molecular Biology of The Cell, 6th edition. Garland Science, New York, pp. 612-613. ISBN 978-0-8153-4464-3.
- ↑ (en) Agre P. (2006). The aquaporin water channels. Proc Am Thorac Soc 3 (1): 5–13. PMID 16493146. PMC 2658677. DOI: 10.1513/pats.200510-109JH.
- ↑ (en) Cooper G. (2009). The Cell: A Molecular Approach. ASM PRESS, Washington, DC, 544. ISBN 978-0-87893-300-6.
- ↑ (en) Verkman, AS. (2000). Structure and function of aquaporin water channels. Am J Physiol Renal Physiol. 278 (1): F13-28. PMID 10644652. DOI: 10.1152/ajprenal.2000.278.1.F13.
- ↑ (en) Claudia Dreifus (2009). A Conversation With Peter Agre: Using a Leadership Role to Put a Human Face on Science. New York Times, geraadpleegd op 11-09-2020. Gearchiveerd op 6 december 2020.
- ↑ (en) Knepper MA, Nielsen S. (2004). Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry. J. Am. Soc. Nephrol. 15 (4): 1093–5. PMID 15034115. DOI: 10.1097/01.ASN.0000118814.47663.7D.
- ↑ (en) Agre P, Kozono D. (2003). Aquaporin water channels: molecular mechanisms for human diseases. FEBS Lett. 555 (1): 72–8. PMID 14630322. DOI: 10.1016/S0014-5793(03)01083-4.
- ↑ (en) Schrier RW. (2007). Aquaporin-related disorders of water homeostasis. Drug News Perspect. 20 (7): 447–53. PMID 17992267. DOI: 10.1358/dnp.2007.20.7.1138161.
Externe links
- (en) Aquaporins, US National Library of Medicine, Medical Subject Headings (MeSH)
- (en) Aquaporin movies and pictures. Computational Biomolecular Dynamics Group, Max Planck Institute. Gearchiveerd op 25 april 2006. Geraadpleegd op 11 september 2020.
- (en) Structure, Dynamics, and Function of Aquaporins. Theoretical and Computational Biophysics Group, University of Illinois at Urbana-Champaign (2006). Gearchiveerd op 4 januari 2022.
