Bombesina
La bombesina è un peptide microsinaptico, appartenente alla famiglia della bombesine, isolato per la prima volta a Roma dal gruppo di Vittorio Erspamer nel 1971 dalla pelle degli anfibi dell'ordine Anura Bombina bombina e Alytes obstetricans[2].
| Bombesina | |
|---|---|
 | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C71H110N24O18S |
| Massa molecolare (u) | 1619,85 |
| Numero CAS | |
| PubChem | 101835328, 16133800, 16201612 e 91898967 |
| DrugBank | DBDB11724 |
| SMILES | CSCCC(NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(Cc1cnc[nH]1)NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(C)NC(=O)C(Cc1c[nH]c2ccccc12)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C(CC(N)=O)NC(=O)CNC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CCCNC(=N)N)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C1CCC(=O)N1)C(C)C)C(N)=O |
| Indicazioni di sicurezza | |
| Frasi H | --- |
| Consigli P | ---[1] |
Classificazione
modificaLa bombesina appartiene in realtà a una famiglia di sostanze, chiamate bombesine, che si ritrovano negli anfibi. Queste possono essere raggruppate in tre classi:
- bombesine vere e proprie
- litorine (o ranatensine)
- fillolitorine
Struttura
modificaOgni membro della famiglia delle Bombesine ha un residuo di leucina nella penultima posizione. Le ranatensine hanno una Fenilalanina nella penultima posizione, mentre nelle fillolitorine, il terzo residuo dal Dominio C-terminale è una serina.
Bombesine vere e proprie
modificaLe bombesine vere e proprie sono caratterizzate dall'eptapeptide
C-terminale-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu--Met-N-terminale.
Il polipeptide bombesina è composto da 14 aminoacidi con sequenza: C-terminale-Glu-Gln-Arg-Leu-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-N-terminale[3].
Litorine (ranatensine)
modificaLe litorine sono caratterizzate dall'eptapeptide
C-terminale-Trp-Ala-Val-(Thr)-Gly-His-Phe-Met-N-terminale[4].
Fillolitorine
modificaLe fillolitorine sono caratterizzate dall'eptapeptide terminale
C-terminale-Trp-Ala-Val-Gly-Ser-Phe-(Leu)-Met-N-terminale[5].
Analoghi nei mammiferi
modificaLe bombesine sono ormoni degli anfibi. Eccetto per le fillolitorine, esistono anche omologhi delle bombesine nei mammiferi[6]:
- il peptide di rilascio della gastrina (gastrin releasing peptides, GRP) corrispettivi nei mammiferi delle bombesine vere e proprie
- la neuromedina B corrispettivo nei mammiferi delle litorine (ranatensine)
Meccanismo d'azione
modificaAgisce attivando i recettori BBR1, BBR2 e BBR3[7] accoppiati alla proteina G nel cervello e nel tratto gastrointestinale (dove stimolano il rilascio di gastrina).
Effetti clinici
modifica- inibizione dell'assunzione di cibo (come la colecistochinina, è una delle principali molecole che controllano il senso della fame[8].)
- contrattilità della muscolatura liscia[9].
- secrezione esocrina ed endocrina
- termoregolazione
- regolazione della pressione arteriosa
- regolazione degli zuccheri e della crescita cellulare
- fattore di crescita per cellule normali e tumorali polmonari a piccole cellule
Note
modifica- ^ Sigma Aldrich; rev. del 09.01.2013 riferita all'acetato idrato
- ^ Erspamer V, Melchiorri P, Proceedings: Amphibian skin polypeptides active on the gut, in J Endocrinol., vol. 70, n. 1, 1976 Jul, pp. 12P-13P, PMID 932596.
- ^ Krane IM, Naylor SL, Helin-Davis D, Chin WW, Spindel ER, Molecular cloning of cDNAs encoding the human bombesin-like peptide neuromedin B. Chromosomal localization and comparison to cDNAs encoding its amphibian homolog ranatensin, in J Biol Chem., vol. 263, n. 26, 1988 Sep 15, pp. 13317-23, PMID 2458345.
- ^ Endean R, Erspamer V, Falconieri Erspamer G, Improta G, Melchiorri P, Negri L, Sopranzi N, Parallel bioassay of bombesin and litorin, a bombesin-like peptide from the skin of Litoria aurea, in Br J Pharmacol, vol. 55, n. 2, 1975 Oct, pp. 213-9, PMID 1201379.
- ^ Erspamer V, Melchiorri P, Falconieri Erspamer G, Montecucchi PC, de Castiglione R, Phyllomedusa skin: a huge factory and store-house of a variety of active peptides, in Peptides, vol. 6, Suppl 3, 1985, pp. 7-12, PMID 3868775.
- ^ Ohki-Hamazaki H, Iwabuchi M, Maekawa F, Development and function of bombesin-like peptides and their receptors, in Int J Dev Biol., vol. 49, n. 2-3, 2005, pp. 293-300, PMID 15906244.
- ^ Merali Z, Bédard T, Andrews N, Davis B, McKnight AT, Gonzalez MI, Pritchard M, Kent P, Anisman H, Bombesin receptors as a novel anti-anxiety therapeutic target: BB1 receptor actions on anxiety through alterations of serotonin activity, in J Neurosci, vol. 26, n. 41, 2006 Oct 11, pp. 10387-96, PMID 17035523.
- ^ Merali Z, McIntosh J, Kent P, Michaud D, Anisman H, Aversive and appetitive events evoke the release of corticotropin-releasing hormone and bombesin-like peptides at the central nucleus of the amygdala, in J Neurosci., vol. 18, n. 12, 1998 Jun 15, pp. 4758-66, PMID 9614249.
- ^ Ohki-Hamazaki et al., Op.Cit., PMID 15906244
Collegamenti esterni
modifica- (EN) bombesin, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.