Piruvato carbossilasi
La piruvato carbossilasi è un enzima che catalizza la seguente reazione chimica, tappa della gluconeogenesi e reazione anaplerotica del ciclo di Krebs:
- piruvato + HCO3- + ATP ⇄ ossalacetato + ADP + Pi
È un complesso enzimatico formato da quattro subunità identiche. Ogni subunità ha un gruppo prostetico di biotina legato covalentemente ad un residuo di lisina. Ciascuna subunità è dotata di tre siti specifici:
- Un sito carrier della biotina legato a un residuo di Lisina;
- Un primo sito catalitico dove lo ione carbonato viene convertito a carbossifosfato, con consumo di ATP; sempre in questo sito viene poi sganciato dal carbossifosfato fosfato inorganico, mentre l'anidride carbonica è agganciata alla biotina, formando il complesso cabossibiotinil-enzima;
- Un secondo sito catalatico dove il complesso biotinil enzima cede al piruvato anidride carbonica.
Funzionamento
[modifica | modifica wikitesto]L'ATP fosforila il bicarbonato, attivandolo. Il carbossifosfato formatosi trasferisce il gruppo carbossilico alla biotina (legata ad un residuo di lisina dell'enzima Piruvato carbossilasi) formando carbossibiotina. La formazione del complesso carbossibiotinil-enzima induce nello stesso una modificazione conformazionale che sposta la carbossibiotina presso il secondo sito catalitico dove la CO2 viene ceduta al piruvato che viene così carbossilato ad ossalacetato.
L'enzima è attivato dall'acetilCoA.
Regolazione
[modifica | modifica wikitesto]La piruvato carbossilasi viene regolata positivamente dall'Acetil-CoA
