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Globina

Da Wikipedia, l'enciclopedia libera.
Globina della specie Glycera dibranchiata, componente monomerico M-IV
Identificatori
PfamPF00042
Pfam clanCL0090
InterProIPR000971
PROSITEPS01033
SCOP1hba

La globina è una proteina che concorre alla formazione delle emoproteine emoglobina e mioglobina, all'interno delle quali rappresenta la struttura proteica (apoproteina). Esistono vari tipi di catene di globina, denominati utilizzando le lettere greche (alfa, beta, gamma, delta, etc.).

L'emoglobina, per esempio, è costituita da quattro catene polipeptidiche, a due a due identiche (alfa e beta-simili); mentre la mioglobina è costituita da un'unica catena polipeptidica (alfa).

Le catene alfa restano le stesse fin dagli stadi immediatamente successivi alle fasi precoci dell'embriogenesi. Le catene beta-simili includono le catene beta dell'emoglobina (Hb) dell'adulto (HbA = alfa2beta2), le catene gamma dell'emoglobina fetale (HbF = alfa2gamma2) e le catene delta dell'Hb A2, una componente che rappresenta il 2,5% dell'Hb adulta totale. Nel corso del 2023 è stata isolata una variante nella catena beta[1] dell'emoglobina.

La catena alfa è un polipeptide di 141 aminoacidi; la catena beta è costituita da 146 aminoacidi. La catena alfa è codificata da un gene situato sul cromosoma 16, mentre le catene beta, gamma e delta da geni situati sul cromosoma 11. La struttura secondaria delle catene alfa e beta è caratterizzata da una struttura al alfa elica.

Gli amminoacidi variano in funzione della specie e in quella umana variano in relazione allo sviluppo dell'organismo, cambiando a seconda che si tratti della vita embrionale, fetale o adulta.

  1. ^ Lara Calcagno, Maria M. Ciriello e Monica Maccarini, Hb Alessandria [β37(C3)Trp→Leu; HBB: c.113G>T]: a Novel Variant on the β-Globin Chain with Slightly Increased Affinity for Oxygen Detected by Capillary Electrophoresis, in Hemoglobin, vol. 46, n. 4, 2022-07, pp. 240–244, DOI:10.1080/03630269.2022.2118605. URL consultato il 14 settembre 2023.

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