Hem a

Hem a

Más nevek

Vas-citoporfirin IX, formilporfirin

Kémiai azonosítók

SMILES
OC(=O)CC/c6c(\C)c3n7c6cc2c(/CCC(O)=O)c(/C=O)c1cc5n8c(cc4n([Fe]78n12)c(c=3)c(C=C)c4c)c(\C(O)CC\C=C(/C)CC\C=C(/C)CC\C=C(C)/C)c5\C

InChI

1/C49H59N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44)26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,43,46,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4-,50,51,52,53,56,57,58,59);/q-1;+2/p-2/b29-15+,30-17+,42-26-;/rC49H57FeN4O6/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(56)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40-24-44-37(27-55)36(20-22-48(59)60)43-26-42-35(19-21-47(57)58)32(7)38-23-41(34)51(39)50(52(38)42,53(40)45)54(43)44/h9,13,15,17,23-27,43,46,56H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H,57,58)(H,59,60)/q-1/b29-15+,30-17+

InChIKey

RRRJRRNGYOECDS-ZHOBENDVSA-L

Kémiai és fizikai tulajdonságok

Kémiai képlet

C₄₉H₅₆FeN₄O₆

Moláris tömeg

852,84 g/mol

Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

A hem a hem, porfinból álló, vassal kelátot képző koordinációs komplex. A hem a biomolekula, és számos élőlény előállítja. Oldatban gyakran dikroizmust mutat – zöld vagy vörös. A hemoglobint alkotó hem b-hez hasonló szerkezetű.

Kapcsolata más hemekkel

A hem a a hem b-től a 8. helyzetű metilcsoport helyén lévő formilcsoportban és a hidroxietilfarnezilcsoportban tér el, mely a 2. helyzetű atom vinil oldalláncához csatlakozik. Hasonlít továbbá a hem o-hoz a 2. helyzetű farnezilcsoportban, de a hem O-n nem formil-, hanem metilcsoport van. A hem a szerkezetét a redukált (Fe(II)) hemen végzett NMR- és IR-kísérletek alapján 1975-ben határozták meg.^[1] Ezt a vasmentes változat dimetil-észterének előállításával erősítették meg.^[2]

Története

A hem a-t először a német Otto Heinrich Warburg izolálta 1951-ben, ő mutatta ki, hogy a citokróm c-oxidáz aktív komponense a hem a.^[3]

Sztereokémia

A hidroxilcsoporthoz kapcsolódó szén, az I. gyűrű 3. helyzetű atomja királis központ, ennek konfigurációja S.^[4]

A hem b-hez hasonlóan a hem a gyakran a vas és egy aminosav oldallánc koordinációs kötésével kapcsolódik az apoproteinhez. A citokróm c-oxidázban a hem az 5. liganduma hisztidin.^[5] Ez számos hemoproteinben, például a hemoglobinban és a mioglobinban is jelen van.

Hem a a citokróm c-oxidázban, mely két hisztidinhez (rózsaszín) kapcsolódik[6]

Hem a-tartalmú metalloprotein például a citokróm c-oxidáz. E fehérje két helyen tartalmaz hem a-t, ezek funkciója eltér. A citokróm a hem a-jában a vas koordinációs száma 6. A citokróm a₃-ban lévő vas néha 5 atomhoz kapcsolódik, lehetővé téve, hogy a hatodik hely kétatomos oxigént kössön meg.^[6] Az enzimben továbbá 3 réz-, magnézium-, cink- és néhány kálium- és nátriumion van. A CCO két hem a-ja egymással, a rézzel és a hozzájuk közeli citokróm c-vel könnyen cserélnek elektront.

A formilcsoport és az izoprenoid oldallánc célja feltehetően az energiamegtartás az oxigénredukcióban. A CCO felel az oxigén redukciójáért a mitokondrium membránközi terébe való protonpumpálással. A formil- és a hidroxietilfarnezilcsoportok is feltehetően szerepet játszanak ebben Josikava S. és társai tanulmánya alapján.^[7]

Jegyzetek

↑ Caughey, W. S. (1975). „Heme A of Cytochrome c Oxidase”. Journal of Biological Chemistry 250 (19), 7602–7622. o. DOI:10.1016/S0021-9258(19)40860-0. PMID 170266.
↑ Battersby, Alan R. (1985). „Isolation, crystallisation, and synthesis of the dimethyl ester of porphyrin a, the iron-free prosthetic group of cytochrome c oxidase”. Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 1, 135. o. DOI:10.1039/P19850000135.
↑ Warburg, O (1951). „Cytohämin aus Herzmuskel”. Zeitschrift für Physiologische Chemie 288 (1), 1–4. o. DOI:10.1515/bchm2.1951.288.1.1. PMID 14860765.
↑ Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T (2005). „Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution”. Acta Crystallographica D 61 (10), 1373–1377. o. DOI:10.1107/S0907444905023358. PMID 16204889.
↑ Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S (2003). „The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process”. PNAS 100 (26), 15304–15309. o. DOI:10.1073/pnas.2635097100. PMID 14673090. PMC 307562.
↑ ^a ^b (1998) „Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase”. Science 280 (5370), 1723–1729. o. DOI:10.1126/science.280.5370.1723. PMID 9624044.
↑ Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H (2007). „The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase”. PNAS 104 (10), 4200–4205. o. DOI:10.1073/pnas.0611627104. PMID 17360500. PMC 1820732.

Fordítás

Ez a szócikk részben vagy egészben a Heme A című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

[1] Caughey, W. S. (1975). „Heme A of Cytochrome c Oxidase”. Journal of Biological Chemistry 250 (19), 7602–7622. o. DOI:10.1016/S0021-9258(19)40860-0. PMID 170266.

[2] Battersby, Alan R. (1985). „Isolation, crystallisation, and synthesis of the dimethyl ester of porphyrin a, the iron-free prosthetic group of cytochrome c oxidase”. Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 1, 135. o. DOI:10.1039/P19850000135.

[3] Warburg, O (1951). „Cytohämin aus Herzmuskel”. Zeitschrift für Physiologische Chemie 288 (1), 1–4. o. DOI:10.1515/bchm2.1951.288.1.1. PMID 14860765.

[4] Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T (2005). „Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution”. Acta Crystallographica D 61 (10), 1373–1377. o. DOI:10.1107/S0907444905023358. PMID 16204889.

[5] Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S (2003). „The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process”. PNAS 100 (26), 15304–15309. o. DOI:10.1073/pnas.2635097100. PMID 14673090. PMC 307562.

[Yoshikawa-1998-6] (1998) „Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase”. Science 280 (5370), 1723–1729. o. DOI:10.1126/science.280.5370.1723. PMID 9624044.

[7] Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H (2007). „The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase”. PNAS 104 (10), 4200–4205. o. DOI:10.1073/pnas.0611627104. PMID 17360500. PMC 1820732.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]