Serina
A serina (abreviadamente Ser ou S)[3] é un aminoácido coa fórmula HO2CCH(NH2)CH2OH. É un dos aminoácidos que forman parte das proteínas (proteinoxénico). Como na súa cadea lateral contén un grupo hidroxilo (-OH) clasifícase como aminoácido polar neutro.
| Serina | |
|---|---|
|
|
Serina | |
Outros nomes Ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 56-45-1 (isómero L), 302-84-1, 312-84-5 (isómero D) |
| PubChem | 617 |
| ChemSpider | 5736 (forma L), 597 |
| UNII | 452VLY9402 |
| Número CE | 206-130-6 |
| DrugBank | DB00133 |
| ChEBI | CHEBI:17115 |
| ChEMBL | CHEMBL11298 |
| Ligando IUPHAR | 726 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
| Propiedades[2] | |
| Fórmula molecular | C3H7NO3 |
| Masa molar | 105,09 g mol−1 |
| Aspecto | pos ou cristais brancos |
| Densidade | 1,603 g/cm3 (22 °C) |
| Punto de fusión | 246 °C descomponse |
| Solubilidade en auga | soluble |
| Acidez (pKa) | 2,21 (carboxilo), 9,15 (amino)[1] |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
Ocorrencia e biosíntese
editarA L-serina aparece nas proteínas naturais (aminoácido proteinoxénico). Os seus codóns son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU e AGC. Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo ten vías para sintetizalo a partir doutros metabolitos, como a glicina. A serina foi primeiramente obtida a partir da proteína da seda, rica neste compoñente, en 1865, e, precisamente, o seu nome deriva do latín sericum (seda).
A biosíntese da serina empeza coa oxidación do 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato e NADH. A aminación redutiva desta cetona seguida da hidrólise orixina serina. A serina hidroximetiltransferase cataliza a conversión reversible simultánea de L-serina a glicina (escisión retro-aldol) e 5,6,7,8-tetrahidrofolato a 5,10-metilenetetrahidrofolato (hidrólise).[4]
Tamén se pode orixinar serina de forma natural cando a luz ultravioleta ilumina xeo que conteña auga, metanol, cianuro de hidróxeno, e amoníaco, o que suxire que se pode orixinar facilmente en rexións frías do espazo exterior.[5]
Produción
editarIndustrialmente, a L-serina prodúcese por fermentación, cunha produción estimada de 100-1000 toneladas anuais.[6] No laboratorio, pode prepararse serina racémica a partir de metil acrilato en varios pasos, como se ve na figura:[7]
Degradación
editarNa súa degradación oxidativa a serina orixina piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido glicoxénico.
Funcións biolóxicas
editarMetabólicas
editarA serina é importante no metabolismo porque participa na biosíntese de purinas e pirimidinas. Nas bacterias é o precursor de varios aminoácidos como a glicina e cisteína, e triptófano. Tamén é o precursor doutros numerosos metabolitos, como esfingolípidos e folato, que é o principal doante de grupos dun carbono nas biosínteses.
Papel estrutural
editarA serina xoga un importante papel na función catalítica de moitos encimas. Forma parte do sitio activo da quimotripsina, tripsina, e moitos outros encimas. O denominado gas nervioso e moitas substancias usadas como insecticidas actúan combinándose cun residuo de serina no sitio activo da acetilcolina esterase, inhibindo o encima completamente.
Como compoñente das proteínas, a súa cadea lateral pode sufrir O-glicosilación.
É un dos tres residuos aminoácidos que son comunmente fosforilados polas quinases durante a transdución de sinais nos eucariotas. A serina fosforilada denomínase xeralmente fosfoserina.
As serina proteases son un tipo común de protease.
Sinalización
editarA D-serina, sintetizada no cerebro pola serina racemase a partir da L-serina (o seu enantiómero), funciona tanto como neurotransmisor coma gliotransmisor ao activar os receptores NMDA, capacitándoos para abrirse cando se unen ao glutamato. A D-serina é un potente agonista do sitio da glicina do receptor do glutamato de tipo NMDA. Para que se abra o receptor, deben unirse a el o glutamato e ou ben a glicina ou ben a D-serina. De feito, a D-serina é un agonista máis potente ca a propia glicina para unirse ao sitio da glicina do receptor NMDA. Ata tempos relativamente recentes pensábase que a D-serina só existía en bacterias; e foi o segundo D-aminoácido que se descubriu que existía de forma natural nos humanos, nos que está presente no cerebro funcionando como unha molécula sinalizadora (coñecíase xa a existencia nos humanos do D-aspartato). Se os D-aminoácidos tivesen sido descubertos antes nos seres humanos, o chamado sitio da glicina do receptor NMDA probablemente se chamaría hoxe sitio da D-serina.[8]
Notas
editar- ↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ↑ Weast, Robert C., ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. p. C-512. ISBN 0-8493-0462-8.
- ↑ "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 .
- ↑ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6 .
- ↑ Elsila Jamie E. , Dworkin Jason P.; et al. (2007). Mechanisms of Amino Acid Formation in Interstellar Ice Analogs. Astrophys. J. 660. pp. 911–18. doi:10.1086/513141.
- ↑ Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker (2005), "Amino Acids", Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley-VCH, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2
- ↑ Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940), "dl-Serine", Org. Synth. 20: 81, dl-Serine ; Coll. Vol. 3: 774 .
- ↑ Jean-Pierre M., Angèle T. P., Herman Wolosker , Roscoe O., Jr.; et al. (2000). d-Serine is an endogenous ligand for the glycine site of the N-methyl-d-aspartate receptor 97. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. pp. 4926–31. PMC 18334. PMID 10781100. doi:10.1073/pnas.97.9.4926.http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10781100.