Repetición armadillo
| Dominio repetición armadillo | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura do dominio 5armadillo da beta-catenina.[1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Arm | ||||||||
| Pfam | PF00514 | ||||||||
| Pfam clan | CL0020 | ||||||||
| InterPro | IPR000225 | ||||||||
| SMART | SM00185 | ||||||||
| PROSITE | PS50176 | ||||||||
| SCOPe | 3bct / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00020 | ||||||||
| Membranome | 350 | ||||||||
| |||||||||
Repetición armadillo é o nome dunha secuencia de aminoácidos repetitiva característica, que consta duns 42 residuos de lonxitude e que se encontra en moitas proteínas. As proteínas que conteñen repeticions armadillo presentan normalmente varias copias repetidas en tándem.[2][3] Cada repetición armadillo está composta por un par de hélices alfa que forman unha estrutura en forquita. Múltiples copias desta repetición forman o que se chama unha estrutura de alfa solenoide.
Exemplos de proteínas que conteñen repeticións armadillo son a β-catenina, Sarm1 (SARM1),[4] α-importina,[5] placoglobina,[6] proteína da polipose adenomatosa do colon (APC ou adenomatous polyposis coli),[7] e moitas outras.
O termo armadillo deriva do nome histórico que recibía o xene da β-catenina na mosca do vinagre Drosophila, onde se descubriron as repeticións armadillo. Aínda que se cría previamente que a β-catenina era unha proteína implicada na unión das proteínas de adhesión celular cadherinas ao citoesqueleto, traballos recentes indican que a β-catenina regula a homodimerización da alfa-catenina, a cal á súa vez controla a ramificación e formación de feixes da actina.[8] Pero, a repetición armadillo encóntrase nun amplo rango de proteínas con outras funcións. Este tipo de dominio proteico é importante na transdución de sinais WNT durante o desenvolvemento embrionario.
Estrutura
[editar | editar a fonte]O pregamento tridimensionaol dunha repetición armadillo observouse por primeira vez na estrutura cristalina da beta-catenina, na cal as súas 12 repeticións en tándem forman unha superhélice de hélices alfa con tres hélices por unidade.[1] A estrutura cilíndrica presenta unha rañura cargada positivamente, que presumiblemente interacciona con superficies ácidas de moléculas descoñecidas coas cales interacciona a beta-catenina.[9]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ 1,0 1,1 Huber AH, Nelson WJ, Weis WI (setembro de 1997). "Three-dimensional structure of the armadillo repeat region of beta-catenin". Cell 90 (5): 871–82. PMID 9298899. doi:10.1016/S0092-8674(00)80352-9.
- ↑ Peifer M, Berg S, Reynolds AB (1994). "A repeating amino acid motif shared by proteins with diverse cellular roles". Cell 76 (5): 789–91. PMID 7907279. doi:10.1016/0092-8674(94)90353-0. Erro no estilo Vancouver: wikilink (Axuda)
- ↑ Groves MR, Barford D (1999). "Topological characteristics of helical repeat proteins". Current Opinion in Structural Biology 9 (3): 383–9. PMID 10361086. doi:10.1016/S0959-440X(99)80052-9.
- ↑ "Scopus preview - Scopus - Welcome to Scopus". www.scopus.com. Consultado o 2023-03-21.
- ↑ Herold A, Truant R, Wiegand H, Cullen BR (outubro de 1998). "Determination of the functional domain organization of the importin alpha nuclear import factor". J. Cell Biol. 143 (2): 309–18. PMC 2132842. PMID 9786944. doi:10.1083/jcb.143.2.309.
- ↑ McCrea PD, Turck CW, Gumbiner B (novembro de 1991). "A homolog of the armadillo protein in Drosophila (plakoglobin) associated with E-cadherin". Science 254 (5036): 1359–61. Bibcode:1991Sci...254.1359M. PMID 1962194. doi:10.1126/science.1962194.
- ↑ Hirschl D, Bayer P, Müller O (marzo de 1996). "Secondary structure of an armadillo single repeat from the APC protein". FEBS Lett. 383 (1–2): 31–6. PMID 8612785. doi:10.1016/0014-5793(96)00215-3.
- ↑ Nusse, Roel, and Hans Clevers. “Wnt/β-Catenin Signaling, Disease, and Emerging Therapeutic Modalities.” Cell, vol. 169, no. 6, 1 de xuño de 2017, pp. 985–999., doi:10.1016/j.cell.2017.05.016.
- ↑ "Armadillo (IPR000225)". InterPro. EMBL-EBI.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo TRG_NLS_Bipartite_1
- Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo TRG_NLS_MonoCore_2
- Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo TRG_NLS_MonoExtC_3
- Eukaryotic Linear Motif resource: motivo de tipo TRG_NLS_MonoExtN_4
- Armadillo Domain Proteins Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
- Armadillo/plakoglobin ARM repeat en PROSITE
|
Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír. |