Proteiinisynteesi
Proteiinisynteesi on biologinen prosessi, jossa solu tuottaa proteiineja DNA:n emäsjärjestyksen mukaisesti. Proteiinisynteesiin luetaan kaksi päävaihetta: transkriptio ja translaatio. Geenit määrittävät proteiinien ominaisuudet, ja transkriptiossa muodostuu proteiinia koodaavan DNA-alueen, eli geenin, emäsjärjestystä vastaava lähetti-RNA-molekyyli. Translaatiossa lähetti-RNA luetaan tuman ulkopuolella, ribosomilla, jossa mRNA:n jokaista emäskolmikkoa vastaava aminohappo liitetään osaksi kasvavaa aminohappoketjua, josta lopulta muotoutuu valmis proteiini.
Proteiinisynteesi on pääpiirteittäin samanlainen prokaryooteilla ja eukaryooteilla.
Transkriptio
muokkaa- Pääartikkeli: Transkriptio
Transkriptiossa valmistetaan lähetti-RNA-molekyyli solun tumassa. RNA-polymeraasi-entsyymi avaa DNA-ketjun kaksoiskierteen halutun geenin kohdalta ja aloittaa matkansa DNA-juostetta pitkin. Edetessään RNA-polymeraasi syntetisoi yksijuosteisen lähetti-RNA-molekyylin käyttäen muottinaan DNA:ta.
Transkription lopuksi lähetti-RNA:ta muokataan ennen seuraavaa vaihetta, translaatiota.[1] Sen kumpaankin päähän lisätään nukleotidisekvenssit, 5'-hattu ja poly-A-häntä, jotka muun muassa suojaavat sitä solun RNA:ta pilkkovilta entsyymeiltä. Lisäksi eukaryoottisoluille ominainen lähetti-RNA:n silmukointi tapahtuu tässä vaiheessa. Valmis lähetti-RNA poistuu tumahuokosten kautta solun solulimaan.
Translaatio
muokkaa- Pääartikkeli: Translaatio
Translaatiossa lähetti-RNA:n nukleotidien järjestys käännetään geneettisen koodin mukaisesti polypeptidiketjun aminohappojärjestykseksi. Tätä varten lähetti-RNA kuljetetaan solulimassa sijaitsevan ribosomin luo. Jos tuotettava proteiini on kalvoproteiini, solun sisäisen kalvojärjestelmän osa tai solusta ulos eritettävä proteiini kuten hormoni, ribosomi kiinnittyy solulimakalvostoon tai tumakotelon ulkoseinään. Muuten proteiinisynteesi jatkuu vapaana solulimassa olevassa ribosomissa.
Ribosomin pinnalla siirtäjä-RNA-molekyylien paikalle kuljettamat aminohapot liitetään toisiinsa peptidisidoksilla pitkäksi polypeptidiketjuksi, jonka järjestyksen määrää lähetti-RNA:n emäsjärjestys. Tämä perustuu kolmen peräkkäisen emäksen sarjoihin, emästripletteihin eli kodoneihin, joita kutakin vastaa tietty aminohappo. Translaatio alkaa tietystä emäskolmikosta, joka koodaa myös metioniini-aminohapon liittämistä ketjuun. Ribosomi lopettaa polypeptidiketjun muodostamisen kohdattuaan yhden kolmesta lopetuskodonista.
Translaation jälkeen
muokkaaTranslaation jälkeen proteiinia yleensä muokataan, sillä se ei yleensä vielä sellaisenaan ole toimintakelpoinen. Translaation aikana polypeptidiketju on jo alkanut laskostua proteiinin toiminnan kannalta ratkaisevaan sekundaari- ja tertiaarirakenteeseen. Toiset proteiinit, ns. kaitsijaproteiinit, voivat auttaa tässä.
Muita mahdollisia muutoksia valmistuvaan proteiiniin ovat esimerkiksi rikkisiltojen muodostuminen ketjun aminohappojen välille, hiilihydraatti-, lipidi- tai fosfaattiosien liittäminen, muutaman aminohapon poisto tai jopa ketjun entsymaattinen katkaisu (kuten insuliini-hormonin muodostuksessa).
Proteiinin jatkokäsittely jatkuu vielä solulimakalvostossa ja Golgin laitteessa, joilla proteiini saavuttaa lopullisen kolmiulotteisen muotonsa. Mikäli solu ei tarvitse proteiinia itse, solu pakkaa sen kalvorakkulaan ja lähettää sen ulos solusta eksosytoosin avulla.
Bakteerien proteiinisynteesissä mukana olevia molekyylejä
muokkaaBakteerien proteiinisynteesin käynnistymiseen tarvitaan ribosomi sekä F-metyylin siirtäjä-RNA, Mg2+ -ioneja sekä proteiinitekijät F1, F2 ja F3. Lähetti-RNA liittyy 30S-alayksikköön. Tarvitaan myös GTP:tä, ja F2 on GTP-aasi. Proteiinisynteesin etenemiseen tarvitaan sekä Tu että Ts, jotka vastaavat eukaryoottien transferaasi I:t. S-alayksikössä on peptidyylitransferaasi, joka synnyttää peptidisidoksen. G-faktori irrottaa siirtäjä-RNA:n, kun peptidisidos on syntynyt. Siinä on vapaita tioliryhmiä, sen molekyylipaino on 80 000 ja se vastaa eukaryoottien transfereeasi II:ta[2].
Lähteet
muokkaa- ↑ Solubiologia, Jyrki Heino Matti Vuorio, 1. painos, WSOY Porvoo 2001, ISBN 951-0-25923-3, sivu 43
- ↑ Erkama, Biokemia I, s. 275–276