Solulimakalvosto

Solulimakalvosto eli endoplasmakalvosto on yksi aitotumaisen solun soluelimistä. Lihassolussa solulimakalvostoa kutsutaan sarkoplasmakalvostoksi. Se on kaksikerroksinen ja sen rakenne on lähes samanlainen kuin solukalvon rakenne, eli se muodostuu kahdesta toisiaan vasten olevasta fosfolipidikerroksesta. Solulimakalvostoa on säkkimäisenä ja haaraisena rakenteena kaikkialla solulimassa. Säkeistä ja haaroista huolimatta solulimakalvoston uskotaan olevan jatkuva rakenne ja sisäpuolen (lumen) yhtenäinen tila.

Solulimakalvostossa rakentuvat miltei kaikki solun rasva-aineet. Sillä on tärkeä rooli myös eritettävien ja soluelimiin päätyvien proteiinien valmistuksessa.

Solulimakalvostossa on kaksi osaa: karkea solulimakalvosto (RER, rough endoplasmic reticulum) ja sileä solulimakalvosto (SER, smooth endoplasmic reticulum).

Karkea solulimakalvosto

Karkeassa solulimakalvostossa, jota kutsutaan myös jyväspintaiseksi solulimakalvoksi, on kiinni ribosomeja, jotka ohjelmoivat proteiineja lähetti-RNA:n ohjeiden mukaan. Ribosomien peittämä solulimakalvosto näyttää elektronimikroskooppikuvissa 'karkealta' tai rakeiselta, jonka mukaan se on myös saanut nimensä. Vain tietyt proteiinit valmistetaan solulimakalvoston pinnalla. Näitä proteiineja ovat solun ulkopuolelle eritettävät proteiinit, sekä proteiinit jotka päätyvät joko solulimakalvostoon itseensä, Golgin laitteeseen, lysosomeihin, endosomeihin tai muille kalvoille.

Proteiinin ohjautuminen solulimakalvostoon

Proteiini ohjautuu solulimakalvostolle merkkisarjansa eli signaalisekvenssinsä avulla. Eritettävien ja soluelimiin päätyvien proteiinien merkkisarja koostuu kahdeksasta tai useammasta poolittomasta (varausjakaumaltaan tasaisesta) aminohaposta. SRP-molekyyli (engl. signal-recognition particle) tunnistaa merkkisarjan ja kiinnittyy siihen. SRP tuo valmistuvan valkuaisaineen solulimakalvostolle ja kiinnittyy solukalvon SRP-vastaanottajaan. Lähetti-RNA:han kiinnittynyt ribosomi jatkaa proteiinin valmistusta koko prosessin ajan. Kiinnityttyään solulimakalvostoon ribosomi valmistaa proteiinia solulimakalvoston sisään.

Valmistuva proteiini kulkeutuu solulimakalvoston kalvon läpi tiettyä proteiineista koostuvaa kanavaa pitkin. Kanavaa kutsutaan translokaattoriksi, tarkemmin Sec61-kompleksiksi. Sisällä solulimakalvostossa proteiineja muokataan esimerkiksi lisäämällä sokeriosia. Aminohappoketjun merkkisarja yleensä poistetaan sisällä solulimakalvostossa.

Ne valmistuvat proteiinit, joista tulee solun jonkin kalvon läpi ulottuvia proteiineja, eivät siirry solulimakalvoston sisään, vaan juuttuvat valmistumisvaiheessa kiinni solulimakalvoston kalvoon. Näillä proteiineilla on lisänä merkkisarja, joka aiheuttaa pysähtymisen solulimakalvostoon. Muokkauduttuaan valmiiksi kalvolla, proteiinit siirretään lopulliseen kohteeseen ellei se ole solulimakalvosto itse.

Solulimakalvoston stressi

Häiriöt hapetus-pelkistysreaktiossa, kalsiumin sääntelyssä, rypälesokeripuutos ja virustartunta voivat aiheuttaa ER-stressiä. ^[1] Se on tila, jossa valkuaisaineiden laskostuminen hidastuu ja esimerkiksi HLA-B27-positiivisella henkilön valkuaisaineilla on niiden valmistumisen jälkeen vaikeuksia laskostua oikeaan kolmiulotteiseen muotoonsa.^[2] Laskostumisongelmasta johtuen plakkia eli virheellistä valkuaisainetta ruuhkautuu solun sisälle solulimakalvostoon. ER-stressi aiheuttaa mahdollisesti mm. reumaa ja suolistotulehdusta, hapenpuutetta koko kehossa tai kudoksessa, insuliinivastustuskykyä ja muita häiriöitä.

Sileä solulimakalvosto

Sileällä solulimakalvostolla on tärkeä tehtävä muun muassa maksasolussa myrkyllisten aineiden vaarattomaksi tekemisessä. Lihassoluissa sileäpintainen solulimakalvosto toimii kalsium-ionien varastoijana.

Sileää solulimakalvostoa on usein runsaasti rasva-aineita käsittelevissä soluissa. Tällaisia soluja ovat esimerkiksi steroidihormoneja kolesterolista valmistavat solut tai maksan solut. Rasva-aineiden valmistus tapahtuu kalvoston sisäosassa, lumenissa. Rasva-aineet kulkeutuvat solulimakalvostosta muihin soluelimiin joko kalvorakkuloissa tai kantajavalkuaisaineiden avulla.

Lähteet

Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. & Walter, P.: Molecular Biology of the Cell, 4^th edition. Garland Science, 2002. ISBN 0-8153-4072-9 [1]

Viitteet

↑ Xu, C: Endoplasmic Reticulum Stress: Cell Life and Death Decisions. J. Clin. Invest, 2005, 115. vsk, nro 10, s. 2656–2664. PubMed:16200199 PubMed Central:1236697 doi:10.1172/JCI26373 ISSN 0021-9738
↑ Väitös: LL Markus Penttinen: HLA-B27-molekyyli osoittaa heikentynyttä kykyä vastustaa salmonellabakteeria ISBN 951-29-2742-X. 1.10.2004. Ann. Univ. Turkuensis D 619. Arkistoitu 6.1.2013. Viitattu 10.09.2012.

[1] Xu, C: Endoplasmic Reticulum Stress: Cell Life and Death Decisions. J. Clin. Invest, 2005, 115. vsk, nro 10, s. 2656–2664. PubMed:16200199 PubMed Central:1236697 doi:10.1172/JCI26373 ISSN 0021-9738

[2] Väitös: LL Markus Penttinen: HLA-B27-molekyyli osoittaa heikentynyttä kykyä vastustaa salmonellabakteeria ISBN 951-29-2742-X. 1.10.2004. Ann. Univ. Turkuensis D 619. Arkistoitu 6.1.2013. Viitattu 10.09.2012.

[1]

[2]