Quelltext der Seite G-Proteine

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Die Bezeichnung '''G-Protein''' steht vereinfacht für ''Guanosintriphosphat-bindendes [[Protein]]'' oder ''GTP-bindendes Protein''. G-Proteine besetzen eine Schlüsselposition in der Signalweiterleitung ([[Signaltransduktion]]) zwischen [[Rezeptor (Biochemie)|Rezeptor]] und [[Second Messenger|Second-Messenger]]-Systemen.
Man unterscheidet zwischen membranständigen [[Heterotrimeres G-Protein|''heterotrimeren'' G-Proteinen]] und cytosolischen sogenannten [[Kleine GTPase|''kleinen'' G-Proteinen]].

== Heterotrimere G-Proteine ==
[[Datei:G-Protein.png|mini|3D-Struktur eines heterotrimeren G-Proteins]]
[[Heterotrimeres G-Protein|Heterotrimere G-Proteine]] sind aus drei Untereinheiten (α, β und γ) aufgebaut, wobei die α-Untereinheit eine [[Guanosindiphosphat|GDP]]/[[Guanosintriphosphat|GTP]]-Bindungsdomäne besitzt. In der inaktiven Form hat die α Untereinheit [[Guanosindiphosphat|GDP]] gebunden und ist mit Untereinheiten βγ assoziiert. Ein Heterotrimeres G-Protein kann durch einen [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor|G-Protein-gekoppelten Rezeptor]], der ein [[GTP-Austauschfaktor]] (guanine-nucleotide exchange factor, GEF) ist oder einen solchen bindet, aktiviert werden. Dabei tauscht die α Untereinheit (unter Einwirkung des GEF) ihr gebundenes GDP gegen GTP aus, worauf die α Untereinheit von den Untereinheiten βγ dissoziiert. Die Untereinheiten βγ zerfallen nicht weiter, sondern stellen eine funktionelle Einheit dar. Die beiden freigesetzten G-Proteinuntereinheiten α und βγ können unterschiedliche [[Effektor (Biologie)|Effektoren]] regulieren. Beispiele hierfür sind [[Adenylylcyclase]]n, [[G-Protein-gekoppelte Rezeptorkinase]]n (GRKs) und [[Phospholipase]]n.
Von den einzelnen Untereinheiten existieren mehrere [[Isoform]]en. Bisher sind 21 unterschiedliche α G-Proteinuntereinheiten, 5 β Untereinheiten und 12 γ Untereinheiten bekannt.

[[Datei:GPCR-Zyklus.png|mini|600px|zentriert|Aktivierungszyklus von G-Proteinen durch G-Protein-gekoppelte Rezeptoren:<br />(1) Bindung des G-Proteins; (2) Ligandenbindung; (3) Aktivierung des Rezeptors; (4) Aktivierung des G-Proteins; (5) Dissoziation des G-Proteins und Signaltransduktion; (6) Inaktivierung des G-Proteins]]

Heterotrimere G-Proteine besetzen eine Schlüsselposition in der Signaltransduktion und sind verantwortlich für physiologische (z.&nbsp;B. Sehen, Riechen, Blutdruckregulation etc.) und pathophysiologische Effekte (z.&nbsp;B. [[arterielle Hypertonie]], [[Herzinsuffizienz]]).

== Subfamilien ==
* Gs-Proteine: cAMP-abhängige Reaktionen
* Gi-Proteine: inhibitorische G-Proteine
* Gq-Proteine: Phospholipase-C-gekoppelte G-Proteine

== Kleine G-Proteine (monomere) ==
[[Kleine GTPase|Kleine G-Proteine]] (auch ''kleine GTP-asen'') sind monomere [[Guanosintriphosphat|GTP]]-bindende Proteine mit einer Molekülmasse von 20 bis 40&nbsp;[[Dalton (Einheit)|kDa]]. Derzeit sind über 100 verschiedene kleine G-Proteine bekannt, die auf Grund [[Phylogenese|phylogenetischer]] Gemeinsamkeiten und Unterschiede in 5 Familien unterteilt werden: [[Ras (Protein)|Ras]], [[Rho-GTPasen|Rho]], Rab, [[Sar1]]/Arf und Ran. Sie sind im [[Zellzyklus]] an der Regulation zahlreicher Zellfunktionen beteiligt, z.&nbsp;B. der Regulation der [[Genexpression]] (Ras und Rho), der Regulation des Zytoskeletts (Rho), der Regulation des Vesikeltransports (Rab und Sar1/Arf) sowie der Regulation des Transports zwischen [[Cytoplasma]] und [[Zellkern]] (Ran). Die kleinen GTPasen gehen von einer inaktiven, GDP-gebundenen Form im Cytosol in eine aktive, GTP-gebundene Form an der Plasmamembran über. Sie werden von [[14-3-3-Protein]]en gehemmt.<ref name="DOI10.1016/j.cell.2013.03.044">Philippe Riou, Svend Kjaer u. a.: ''14-3-3 Proteins Interact with a Hybrid Prenyl-Phosphorylation Motif to Inhibit G Proteins.'' In: ''Cell.'' 153, 2013, S.&nbsp;640–653, [[doi:10.1016/j.cell.2013.03.044]].</ref>

== Literatur ==
* K. Aktories, J. T. Barbieri: ''Bacterial cytotoxins: targeting eukaryotic switches.'' In: ''Nat. Rev. Microbiol.'' 3, 2005, S. 397–410.
* K. Burridge, K. Wennerberg: ''Rho and Rac take center stage.'' In: ''[[Cell (Zeitschrift)|Cell]].'' 116, 2004, S. 167–179.
* H. E. Hamm: ''The Many Faces of G Protein Signaling.'' In: ''[[J. Biol. Chem.]]'' 273, 2, 1998, S. 669–672.
* A. Ivetic, A. J. Ridley: ''Ezrin/radixin/moesin proteins and Rho GTPase signalling in leukocytes.'' In: ''Immunology.'' 112, 2004, S. 165–176.
* L. M. Machesky, A. Hall: ''Rho: a connection between membrane receptor signalling and the cytoskeleton.'' In: ''[[Trends Cell Biol]].'' 6, 1996, S. 304–310.
* H. F. Paterson, A. J. Self, M. D. Garrett, I. Just, K. Aktories, A. Hall: ''Microinjection of recombinant p21rho induces rapid changes in cell morphology.'' In: ''J. Cell Biol.'' 111, 1990, S. 1001–1007.
* M. Raftopoulou, A. Hall: ''Cell migration: Rho GTPases lead the way.'' In: ''Dev. Biol.'' 265, 2004, S. 23–32.
* Y. Takai, T. Sasaki, T. Matozaki: ''Small GTP-binding proteins.'' In: ''Physiol. Rev.'' 81, 1, 2001, S. 153–208.
* I. Vetter, A. Wittinghofer: ''The guanine nucleotide-binding switch in three dimensions.'' In: ''[[Science]].'' 294, 2001, S. 1299–1304.

== Einzelnachweise ==
<references />

== Weblinks ==
{{Commonscat|G proteins}}
* Jennifer McDowall, Interpro: [http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2004_10/Page1.htm Protein Of The Month: ''G-Proteins.''] (engl.)

[[Kategorie:G-Protein| ]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

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