[go: up one dir, main page]
Эчтәлеккә күчү

ITGA1

Wikipedia — ирекле энциклопедия проектыннан ([http://tt.wikipedia.org.ttcysuttlart1999.aylandirow.tmf.org.ru/wiki/ITGA1 latin yazuında])
ITGA1
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген Интегрин альфа-1[d][1]
Молекуляр функция collagen binding[d][2][3], связывание с ионом металла[d][3], связывание с белками плазмы[d][4][5], collagen binding involved in cell-matrix adhesion[d][6], protein phosphatase binding[d][7] һәм signaling receptor binding[d][3]
Күзәнәк компоненты мембрана өлеше[d][3], перикарион[d][3], integrin alpha1-beta1 complex[d][6], мембрана[d][8][8][9], фокальные контакты[d][10][11], basal part of cell[d][3], күзәнәк мембранасы[d][3], күзәнәк өслеге[d][8][12][13][…], integrin complex[d][2][3], Акросома[d][3], липидный рафт[d][3], neuron projection[d][3], экзосома[d][14], наружная сторона клеточной мембраны[d][3], фокальные контакты[d][15][16], күзәнәк өслеге[d][3][17][18][…], мембрана[d][3][3][19] һәм экзосома[d][20]
Биологик процесс neuron projection morphogenesis[d][3], сокращение[d][3], negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway[d][3][3], extracellular matrix organization[d][3], вазодилатация[d][3], neutrophil chemotaxis[d][3], positive regulation of neuron apoptotic process[d][3], positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity[d][7], агрегация клеток[d][3][3][3], cell chemotaxis[d][3], integrin-mediated signaling pathway[d][3], cellular extravasation[d][3], cell-matrix adhesion[d][6] һәм негативная регуляция пролиферации клеток[d][7]

ITGA1 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[21][22]

Искәрмәләр

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,0 2,1 R Briesewitz, Epstein M. R., Marcantonio E. E. Expression of native and truncated forms of the human integrin alpha 1 subunit // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 1993. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — PMID:8428973
  3. ↑ 3,00 3,01 3,02 3,03 3,04 3,05 3,06 3,07 3,08 3,09 3,10 3,11 3,12 3,13 3,14 3,15 3,16 3,17 3,18 3,19 3,20 3,21 3,22 3,23 3,24 3,25 3,26 3,27 3,28 GOA
  4. ↑ Mörgelin M. Collagen XVI harbors an integrin alpha1 beta1 recognition site in its C-terminal domains // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2006. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M509942200 — PMID:16754661
  5. ↑ Estes M. K. Integrins alpha1beta1 and alpha2beta1 are receptors for the rotavirus enterotoxin // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2008. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.0803934105 — PMID:18587047
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 Käpylä J., Konttinen Y., Hansen U. Citrullination of collagen II affects integrin-mediated cell adhesion in a receptor-specific manner // FASEB J. — FASEB, 2014. — ISSN 0892-6638; 1530-6860 — doi:10.1096/FJ.13-247767 — PMID:24823363
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 Ivaska J. Negative regulation of EGFR signalling through integrin-alpha1beta1-mediated activation of protein tyrosine phosphatase TCPTP // Nat. Cell Biol. — NPG, 2005. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB1209 — PMID:15592458
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 GOA
  9. ↑ Lippert D. Defining the membrane proteome of NK cells // J. Mass Spectrom. — Wiley, 2010. — ISSN 1076-5174; 1096-9888 — doi:10.1002/JMS.1696 — PMID:19946888
  10. ↑ Tiger C. F., F Fougerousse, G Grundström et al. alpha11beta1 integrin is a receptor for interstitial collagens involved in cell migration and collagen reorganization on mesenchymal nonmuscle cells // Dev. Biol. — Elsevier BV, 2001. — ISSN 0012-1606; 1095-564X — doi:10.1006/DBIO.2001.0363 — PMID:11518510
  11. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  12. ↑ Borg-Bartolo S., Byron A., Humphries J. D. et al. Comparative proteomic analysis of supportive and unsupportive extracellular matrix substrates for human embryonic stem cell maintenance // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2013. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M113.463372 — PMID:23658023
  13. ↑ Prockop D. J. Integrin expression and integrin-mediated adhesion in vitro of human multipotent stromal cells (MSCs) to endothelial cells from various blood vessels // Cell and Tissue Research — Springer Science+Business Media, 2010. — ISSN 0302-766X; 1432-0878 — doi:10.1007/S00441-010-0994-4 — PMID:20563599
  14. ↑ Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. Briggs — American Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450 — doi:10.1681/ASN.2008040406 — PMID:19056867
  15. ↑ Tiger C. F., F Fougerousse, G Grundström et al. alpha11beta1 integrin is a receptor for interstitial collagens involved in cell migration and collagen reorganization on mesenchymal nonmuscle cells // Dev. Biol. — Elsevier BV, 2001. — ISSN 0012-1606; 1095-564X — doi:10.1006/DBIO.2001.0363 — PMID:11518510
  16. ↑ Waterman C. Analysis of the myosin-II-responsive focal adhesion proteome reveals a role for β-Pix in negative regulation of focal adhesion maturation // Nat. Cell Biol. — NPG, 2011. — ISSN 1465-7392; 1476-4679 — doi:10.1038/NCB2216 — PMID:21423176
  17. ↑ Schaffer D. V. Characterization of integrin engagement during defined human embryonic stem cell culture // FASEB J. — FASEB, 2010. — ISSN 0892-6638; 1530-6860 — doi:10.1096/FJ.08-126821 — PMID:19933311
  18. ↑ Prockop D. J. Integrin expression and integrin-mediated adhesion in vitro of human multipotent stromal cells (MSCs) to endothelial cells from various blood vessels // Cell and Tissue Research — Springer Science+Business Media, 2010. — ISSN 0302-766X; 1432-0878 — doi:10.1007/S00441-010-0994-4 — PMID:20563599
  19. ↑ Lippert D. Defining the membrane proteome of NK cells // J. Mass Spectrom. — Wiley, 2010. — ISSN 1076-5174; 1096-9888 — doi:10.1002/JMS.1696 — PMID:19946888
  20. ↑ Pisitkun T., Tchapyjnikov D., Knepper M. A. Large-scale proteomics and phosphoproteomics of urinary exosomes // Journal of the American Society of Nephrology / J. Briggs — American Society of Nephrology, 2008. — ISSN 1046-6673; 1533-3450 — doi:10.1681/ASN.2008040406 — PMID:19056867
  21. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  22. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

[үзгәртү | вики-текстны үзгәртү]
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Миоглобин молекуласы
 Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп, Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=ITGA1&oldid=4129966