Betalactoglobulina
A Betalactoglobulina ou Beta-lactoglobulina é uma proteína globular pequena (18,4 kDa) com 162 resíduos de aminoácidos unidos por duas pontes dissulfeto, solúvel em soluções salinas diluídas (comportamento típico das globulinas) composta por 8 folhas-beta anti-paralelas que formam um barril beta com uma alfa-hélice de 3 voltas na superfície externa e uma nona fita beta que flanqueia a primeira fita.[1]
Fontes alimentares
[editar | editar código-fonte]A Beta-lactoglobulina é uma das principais proteínas do leite dos mamíferos placentários, com exceção do leite do ser humano e do leite da camela. Apesar de não ser fabricada pelo ser humano, a presença de Beta-lactoglobulina no leite humano foi descrita após a sua detecção através de ELISA utilizando anticorpos policlonais de coelho anti-Beta-lactoglobulina purificados por cromatografia de afinidade.[2] Esta presença não foi confirmada quando as detecções foram realizadas por imunoblote utilizando-se anticorpos monoclonais anti-Beta-lactoglobulina, ratificando as suspeitas de que a técnica de ELISA com anticorpos policlonais apresentava resultados falso-positivos devidos á imunorreatividade cruzada com proteínas do leite humano.[3]
Estruturas naturais
[editar | editar código-fonte]A Beta-lactoglobulina ocorre naturalmente em dímeros em pH > 3.[4] O aquecimento a 70 °C induz uma polimerização adicional, formando tetrâmeros.[5] A Beta-lactoglobulina purificada geralmente apresenta monômeros, dímeros e tetrâmeros(somente no leite aquecido) quando analisada em eletroforese de gradiente de poliacrilamida [6][7]
Polimerização Industrial
[editar | editar código-fonte]A polimerização de proteínas como a Beta-lactoglobulina com a transglutaminase utilizada na indústria alimentícia é uma técnica utilizada para diminuir a sinérese e aumentar a viscosidade e a consistência dos queijos de coalho e iogurtes.[8] Já se demonstrou que a polimerização pela transglutaminase reduz a alergenicidade do beta-lactoglobulina em animais[9] e em seres humanos,[10][11] sendo uma estratégia para a dessensibilização.
- ↑ «Protein Data Bank». Consultado em 11 de abril de 2012
- ↑ Sorva R, Makinen-Kiljunen S, Juntunen-Backman K. Beta-lactoglobulin secretion in human milk varies widely after cow's milk ingestion in mothers of infants with cow's milk allergy. J Allergy Clin Immunol 1994; 93:787-92.
- ↑ Bertino E, Prandi GM, Fabris C, Cavaletto M, Di Martino S, Cardaropoli S, et al. Human milk proteins may interfere in ELISA measurements of bovine beta-lactoglobulin in human milk. Acta Paediatr 1996; 85:543-9.
- ↑ Uhrinová S, Smith MH, Jameson GB, Uhrin D, Sawyer L, Barlow PN. Structural Changes Accompanying pH-Induced Dissociation of the Beta-Lactoglobulin Dimer. Biochemistry. 2000; 39(13):3565-74.
- ↑ Labouré H, Cases E, Cayot P. Heat induced [beta]-lactoglobulin polymerization: role of the change in medium permittivity. Food Chemistry. 2004;85(3):399-406.
- ↑ Olivier CE, Lorena SLS, Pavan CR, Santos RAPG, Lima RPS, Pinto DG, Silva MD, Zollner RL: Is it just lactose intolerance? Allergy and Asthma Proceedings 2012, 33(5):432-436.AAP
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- ↑ Lorenzen PC, Neve H, Mautner A, Schlimme E. Effect of enzymatic cross-linking of milk proteins on functional properties of set-style yoghurt. Int J Dairy Technol. 2002;55(3):152-7.
- ↑ Villas-Boas MB, Vieira KP, Trevizan G, Zollner RL, Netto FM. The effect of transglutaminase-induced polymerization in the presence of cysteine on [beta]-lactoglobulin antigenicity. International Dairy Journal 2010; 20:386-92.
- ↑ Olivier CE, Villas-Boas MB, Netto FM, Zollner RdL. Allergenicity of Bos d 5 in children with cow's milk allergy is reduced by transglutaminase polymerization. Ped Allergy Immunol Pulmonol 2012; 25:30-3.PAIP
- ↑ Olivier CE, Lima RPS, Pinto DG, Santos RAPG, Silva GKM, Lorena SLS, Villas-Boas MB, Netto FM, Zollner RL: In search of a tolerance-induction strategy for cow's milk allergies: significant reduction of beta-lactoglobulin allergenicity via transglutaminase/cysteine polymerization. CLINICS. 2012, 67(10):1171-1179.