Lektinek
A lektinek összetett fehérjék vagy glikoproteinek. A különböző lektinek specifikusan kötődnek adott szénhidrátokhoz (az egyik pl. csak mannózokhoz, mások fukózokhoz stb.), így bizonyos sejtekhez, illetve sejtmembránokhoz kötődnek, ezáltal bizonyos biokémiai reakciókat váltanak ki.[1] Ennek ellenére nem enzimek és nem immunglobulinok.[2]
A lektinek (a latin legere, „olvas”, „kiválaszt” igéből) bizonyos anyagcsere-folyamatokat, például az osztódást, a fehérjeszintézist, a sejtagglutinációt (a vörösvérsejtek esetén például hemagglutinációt) vagy az immunitást (fikolinok) befolyásolhatják. Egyes lektinek hasznosak (például a csontnövekedést segítő CLEC11A), mások erős toxinok (például a ricin).[3]
A lektinek széles körben elterjedtek. Állatok,[1][4] növények[1][5][6][7] és mikroorganizmusok is hoznak létre lektineket.
Besorolás
szerkesztésAz N-acetilglükózaminhoz kötődő Gramineae-lektinek, a burgonyafélék kitinkötő lektinjeinek, a hüvelyeslektinek és az Amaryllidaceae, Alliaceae és Orchidoceae mannózkötő lektinjeinek csoportját különböztetik meg. Az Aegopodium podagraria és az Urtica dioica lektinjeit még nem sorolták be. Ezenkívül még sok további lektin ismert.[8]
Lektinek például egyes AB-toxinok, például a magglikoproteinek, mint amilyen a ricin vagy a bakteriális toxinok közé tartozó siga-toxin, a vero-toxin, a diftériatoxin, a exotoxin A vagy az α-szarcin. Az abrin, a fazinok (a Phaseolus vulgaris (veteménybab) nevéből),[5] az I-típusú lektinek (amelyek az immunoglobulin szupercsalád részei, de nem ellenanyagok),[4][6] a kalnexin és a kalretikulin különböző lektinek. Cukormaradék nélküli lektin például a Canavalia ensiformis magjából származó konkanavalin A.[5]
| Megnevezés | Fajok | Fiziológiai hatás | Érdekességek | Szénhidrát-specificitás |
|---|---|---|---|---|
| Abrin | Abrus precatorius | |||
| α-Sarcin | Aspergillus giganteus | Transzlációgátló | Toxin | |
| Kalnexin | Segédfehérje | |||
| Kalretikulin | Segédfehérje | |||
| Konkanavalin A (ConA) | Canavalia ensiformis | Cukormaradék nélkül | α-D-mannozil- és α-D-glükozilmaradékok | |
| Diftériatoxin | Corynebacterium diphtheriae | Sejtekbe hatol, transzlációgátló | Diftéria | |
| Exotoxin A | Pseudomonas aeruginosa | Sejtekbe hatol | Toxin | |
| Immunglobulin-szupercsalád | Emlősök | |||
| Lencselektinek (LCH) | Lens culinaris | Mannozilfukóz | ||
| Mitogillin | Aspergillus restrictus | Transzlációgátló | Toxin | |
| Fazinok | Veteménybab, csicseriborsó | Agglutininok | Hemagglutináció, toxin, hőhatásra inaktiválható | |
| Téltemetőlektin | Eranthis hyemalis | Transzlációgátló | II-es típusú riboszóma-inaktiváló protein | N-Acetil-D-galaktózamin[9] |
| Földimogyoró-agglutinin (PNA) | Földimogyoró | Galaktóz-β1-3-N-acetilgalaktózamin-α1-Ser/Thr | ||
| Favabab-lektin (VFA) | Vicia faba | |||
| Influenza hemagglutinin (HA) | Influenzavírus | |||
| Bodzalektin (SNA) | Fekete bodza | más néven nigrin B | Neu5Ac-α2-6-GalNAc-maradék | |
| Jacalin (AIL) | Artocarpus integrifolia | (Sziálsav)-Gal-β1-3-GalNAc-α1-szerin/treonin | ||
| Maackia amurensis-leukoagglutinin (MAL) | Ázsiai sárgafa | Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-4-GlcNAc | ||
| Maackia amurensis-hemagglutinin (MAH) | Ázsiai sárgafa | Neu5Ac/Gc-α2-3-Gal-β1-3-(Neu5Ac-α2,6)GalNac | ||
| Orangeroter-Becherling-Lektin (AAL) | Narancsszínű csészegomba | Fucα1-2Galβ1-4(Fucα1-3/4)Galβ1-4GlcNAc, R2-GlcNAcβ1-4(Fucα1-6)GlcNAc-R1 | ||
| Fitohemagglutinin (PHA) | Hüvelyesek | |||
| Resztriktocin | Aspergillus restrictus | Transzlációgátló | Toxin | |
| Ricin (RCA) | Ricinus communis | Transzlációgátló | Magglikoprotein | Galaktóz-β1-4-N-acetilgalaktózamin-β1-maradék |
| Robin | fehér akác | |||
| Hóviráglektin (GNA) | Kikeleti hóvirág | α-1-3- és α-1-6-kapcsolódó mannóz | ||
| Siga-toxin | Shigella dysenteriae | Transzlációgátló | Sigellóz | |
| Szójabablektin (SBA) | Szójabab | |||
| Ulex-lektinek | Ulex | UEA: Fucα1-2Gal-R | ||
| Vero-toxin | Vérhas-Escherichia coli | Sigellózis | ||
| Gabonacsíra-lektin (WGA) | Gabona | GlcNAc-β1-4-GlcNAc-β1-4-GlcNAc, 5-acetil-neuraminsav | ||
| Bükkönylektin (VVL) | Vicia villosa |
Funkcióik és működésük
szerkesztésSzerepük a táplálkozásban
szerkesztésEgyes zöldségfélék friss állapotban az emberre vagy a háziállatokra mérgező lektineket tartalmaznak. Ezek főzés, sütés vagy más feldolgozás során fellépő hőhatásra denaturálhatók, így veszélytelenné válnak. E veszélytelen állapot fennmarad a hőhatás megszűnése után is. A veteménybab, a csicseriborsó és a szójabab ezért csak főzve fogyasztható.[6]
A lektinek mérgező hatásának oka, hogy a vörösvérsejteket össze tudják kapcsolni.[10] Adott mennyiségtől fejfájáshoz, hányáshoz, gyomor- és bélpanaszokhoz, szélsőséges esetben halálhoz is vezethet egyes lektinek fogyasztása. Különösen lektingazdag fajok, például a tűzbabok esetén már 4-5 nyers szem is súlyos tüneteket okozhat. A mérgezési tünetek gyorsan, gyakran 1-3 órával a fogyasztás után jelennek meg, és hasonlóan hamar szűnnek meg – 3-4 órával a kezdetük után.[2][7][11]
Az 1990-es évek végén Peter J. D’Adamo, természetgyógyász kutatásaira alapozva úgynevezett vércsoportdiétát fejlesztett ki. Azonban nem bizonyítottak a diéta előnyei.[12]
Antibiotikus hatás
szerkesztésA lektinek hatásmechanizmusa gyakran hasonlít az antibiotikumokra. A ricin például a riboszomális fehérje-bioszintézist gátolja. A lektinek a kis élőlényeket mérgezik, így rovarirtóként is használják.
Hírvivő anyagként
szerkesztésA lektinek általában a membrán külső felszínén találhatók. Így a sejtek és az élőlények kommunikációjában szerepet játszanak. Számos felismerési folyamatban részt vesznek. Korábban feltételezték, hogy a lektin-poliszacharid kölcsönhatás révén élhetnek baktériumok, például a Rhizobium trifolii a növényi gyökereken, lehetővé és specifikussá téve a Rhizobia–Fabaceae szimbiózist, de ezt lektinknockout-kísérletekben cáfolták.[13]
Hasonló felismerési mechanizmusok játszhatnak szerepet az emberi petesejt megtermékenyítésében.
Csírázás
szerkesztésA lektinek az ontogenezisben is szerepet játszhatnak. A csírázás révén egyes növényi lektinek inaktívvá válnak.
Segédfehérjék
szerkesztésA kalnexin és a kalretikulin segédfehérjeként működnek a fehérjeszerkezet kialakításában.
Előfordulásuk hüvelyesekben
szerkesztésAz alábbi táblázat különböző hüvelyesek lektintartalmát mutatja be (a USFDA alapján):[7]
| Növény | Lektintartalom hemagglutinációs egységekben (HAE) |
|---|---|
| Nyers vörös bab | 20 000-70 000 |
| Nyers fehér bab | 7000–23 000 |
| Nyers lóbab | 1000–7000 |
| Főtt vörös bab | 200–400 |
Használatuk
szerkesztésOrvostudományban és orvosi kutatásban
szerkesztésA tisztított lektinek az orvostudományban fontosak, mert vércsoport-meghatározásra alkalmasak.[14] A vörösvérsejteken lévő glikolipidek és -proteinek egy része azonosítható lektinekkel.
- A Dolichos biflorus egyik lektinjével azonosíthatók az A1 vércsoportú sejtek.
- Az Ulex europaeus egyik lektinjével azonosítható a H vércsoport antigénje.
- A Vicia graminea egyik lektinjével azonosítható az N vércsoport antigénje.
- Az Iberis amara egyik lektinjével azonosítható az M vércsoport antigénje.
- A kókusztej egyik lektinjével azonosítható a Theros antigén.
- Egy Carex-lektinnel azonosítható az R antigén.
Az idegtudományban az anterográd jelölési módszer használatos efferens axonok nyomon követésére, ahol a PHA-L nevű bablektint használnak.[15]
A BanLec banánlektin gátolja a HIV-1-et in vitro.[16] A Tachypleus tridentatusban azonosított achilektinek specifikusan kapcsolódnak a humán A csoportú eritrocitákhoz. Az anti-B agglutininek, a Charybdis japonicából kimutatott anti-BCJ és a Lymantria disparból izolált anti-BLD a rutin-vércsoportelemzésben és kutatásban hasznosak.[17]
Fehérjék szénhidrát-felismerésének vizsgálatára
szerkesztésA hüvelyeslektinek, például a PHA vagy a konkanavalin A gyakori modellrendszerek a szénhidrátok fehérjék általi felismerésének megértésére, mivel könnyen kinyerhetők, és számos cukorjellemzőjük van. A hüvelyeslektinek számos kristályszerkezete a szénhidrát–fehérje atomi kölcsönhatások megismerését is lehetővé tette.
Biokémiai használat
szerkesztésA konkanavalin A és más forgalmazott lektinek gyakran használatosak glikoproteinek affinitás-kromatográfiai tisztítására.[18]
Általában a fehérjék jellemezhetők glikoforma és szénhidrátszerkezet alapján lektinekkel való affinitáskromatográfiával, blotokkal, affinitás-elektroforézissel és immunelektroforézissel, továbbá mikroarray-kben, például evaneszcens mezőben lévő fluoreszcenciaasszisztált lektin mikroarray révén.[19]
Biokémiai hadviselés
szerkesztésA lektinek biológiai jellemzői a biokémiai hadviselésben használt ricin esetén is használatosak. A ricint a ricinusmagból vonják ki, és két fehérjedoménből áll. Az abrin ehhez hasonló:
- Az egyik domén sejtfelszíni galaktozil-molekularészekhez kapcsolódó lektin, mely lehetővé teszi a lektin sejtbe kerülését.
- A másik domén N-glikozidáz, mely az rRNS-ről nukleobázisokat választ le, gátolva a fehérjeszintézist, végül sejthalálhoz vezetve.
Jegyzetek
szerkesztés- ↑ a b c Irwin J. Goldstein, Colleen E. Hayes (1978). „The lectins: carbohydrate-binding proteins of plants and animals” 35, 127–340. o.
- ↑ a b Fehérje-szénhidrát kölcsönhatások vizsgálata in vivo kísérletekben (Baintner Károly et. al, OTKA T 43541, 2009)
- ↑ Charles K.F. Chan, Ryan C. Ransom, Michael T. Longaker (2016. december 13.). „Lectins bring benefits to bones”. eLife 5. DOI:10.7554/eLife.22926. PMID 27960074. PMC 5154756.
- ↑ a b Varki Ajit, Paul R. Crocker.szerk.: A. Varki, R. D. Cummings, J. D. Esko, et al.: I-type lectins (chapter 32), Essentials of Glycobiology, 2., Cold Spring Harbor Laboratory Press (2009)
- ↑ a b c Annette Feussner, Jürgen Römisch (Aventis Behring): Verfahren zum spezifischen Nachweis von glykosylierten Proteinen (német nyelven). Európai Szabadalmi Hivatal (Nr=1008852, Typ=Erteilung), 2003. szeptember 3.
- ↑ a b c Jacqueline Kupper, Cornelia Reichert (2009). „Vergiftungen mit Pflanzen” 66 (5), 343–348. o. DOI:10.1024/0040-5930.66.5.343.
- ↑ a b c Bad Bug Book: Foodborne Pathogenic Microorganisms and Natural Toxins Handbook Phytohaemagglutinin. FDA. [2013. március 8-i dátummal az eredetiből archiválva].
- ↑ Pusztai Árpád, Susan Bardocz. Lectins – Biomedical Perspectives. Taylor & Francis, 2ff. o. (2005). ISBN 0-7484-0177-6
- ↑ M. T. McConnell, D. R. Lisgarten, L. J. Byrne, S. C. Harvey, E. Bertolo (2015). „Winter Aconite (Eranthis hyemalis) Lectin as a cytotoxic effector in the lifecycle of Caenorhabditis elegans” 3, e1206. o. DOI:10.7717/peerj.1206. PMID 26312191. PMC 4548470..
- ↑ Nathan Sharon, Halina Lis (1972). „Lectins: Cell-Agglutinating and Sugar-Specific Proteins”. Science 177 (4053), 949–959. o. DOI:10.1126/science.177.4053.949. PMID 5055944.
- ↑ Informationszentrale gegen Vergiftungen: Gartenbohne (németül)
- ↑ Leila Cusack, Emmy De Buck, Veerle Compernolle, Philippe Vandekerckhove (2013. július). „Blood type diets lack supporting evidence: a systematic review” 98 (1), 99–104. o. DOI:10.3945/ajcn.113.058693. PMID 23697707.
- ↑ Giles E. D. Oldroyd, J. Allan Downie (2008). „Coordinating Nodule Morphogenesis with Rhizobial Infection in Legumes”. Annual Review of Plant Biology 59, 519–546. o. DOI:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092839. PMID 18444906.
- ↑ N. Sharon, H. Lis (2004). „History of lectins: From hemagglutinins to biological recognition molecules”. Glycobiology 14 (11), 53R–62R. o. DOI:10.1093/glycob/cwh122. PMID 15229195.
- ↑ Carlson, Neil R.. Physiology of behavior. Boston: Pearson Allyn & Bacon (2007). ISBN 978-0-205-46724-2
- ↑ M. D. Swanson, H. C. Winter, I. J. Goldstein, D. M. Markovitz (2010). „A Lectin Isolated from Bananas is a Potent Inhibitor of HIV Replication”. Journal of Biological Chemistry 285 (12), 8646–8655. o. DOI:10.1074/jbc.M109.034926. PMID 20080975. PMC 2838287.
- ↑ R. Viswambari Devi, M. R. Basilrose, P. D. Mercy (2010). „Prospect for lectins in arthropods”. Italian Journal of Zoology 77 (3), 254–260. o. DOI:10.1080/11250003.2010.492794. s2cid:84825587.
- ↑ Immobilized Lectin. legacy.gelifesciences.com [halott link]
- ↑ Glyco Station, Lec Chip, Glycan profiling technology Archiválva 2010. február 23-i dátummal a Wayback Machine-ben.
Fordítás
szerkesztés- Ez a szócikk részben vagy egészben a Lektine című német Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
- Ez a szócikk részben vagy egészben a Lectin című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.
Források
szerkesztés- szerk.: Rudolf Hänsel, Otto Sticher: [Lektinek, p. 638, a Google Könyvekben Kapitel 21: Pflanzliche Lectine: Vorkommen, Eigenschaften, Analytik und Bewertung ihrer immunmodulatorischen Aktivität], Pharmakognosie – Phytopharmazie, 9., átdolgozott és aktualizált (német nyelven), Heidelberg: Springer, 638–666. o.. DOI: 10.1007/978-3-642-00963-1_21 (2010). ISBN 978-3-642-00962-4
- A. Pusztai, S. Bardocz (1996). „Biological Effects of Plant Lectins on the Gastrointestinal Tract:Metabolic Consequences and Applications” 8 (41), 149–165. o. DOI:10.4052/tigg.8.149.
- Harold Rüdiger (1981). „Lectine: Vorkommen, Anwendung und Funktion” (német nyelven) 15 (5), 155–162. o. DOI:10.1002/ciuz.19810150505.
- D. Nelson, M. Cox. Lehninger Biochemie, 4 (német nyelven), Berlin: Springer, 343–347. o.. DOI: 10.1007/978-3-540-68638-5 (2011). ISBN 978-3-540-68638-5
- Botanik online: Lektine (német nyelven). [2011. december 31-i dátummal az eredetiből archiválva].