Proteína integral de membrana
Unha proteína integral de membrana é un tipo de proteína de membrana que está unida de forma permanente a unha membrana celular. As proteínas que están integradas na membrana están rodeadas por lípidos, cos que están en directo contacto. As proteínas integrais só poden ser separadas da membrana utilizando deterxentes, solventes non polares, ou ás veces axentes desnaturalizantes.
As proteínas integrais de membrana son unha fracción moi significativa das proteínas codificadas no xenoma dun organismo.[1]
Todas as proteínas transmembrana son proteínas integrais de membrana, pero non todas as integras son transmembrana, xa que moitas non atravesan a membrana dun lado a outro.[2]
Estrutura
editarActualmente, determináronse con resolución atómica as estruturas tridimensionais de só ~160 proteínas integrais de membrana por cristalografía de raios X ou espectroscopía de resonancia magnética nuclear debido ás dificultades da súa extracción e cristalización. Ademais, as estruturas de moitos dominios hidrosolubles das proteínas integrais están dispoñibles no Protein Data Bank. As súas hélices α ancoradas na membrana fóronlles retiradas para facilitar a extracción e cristalización. Poden procurarse aquí as proteínas integrais de membrana que foron estudadas no PDB (baseadas na clasificación de ontoloxía de xenes).
As proteínas integrais de membrana poden dividirse en dous grupos:
- Proteínas integrais politópicas (proteínas transmembrana).
- Proteínas integrais monotópicas.
Proteína integral politópica
editar- Artigo principal: Proteína transmembrana.
O tipo máis común de proteína integral de membrana é a proteína transmembrana (TM), que se estende por todo o grosor da membrana. As proteína dun só paso cruzan a membrana só unha vez, mentres que as proteínas multipaso teñen unha cadea polipeptídica ondulante que pasa dun lado a outro varias veces. As proteínas transmembrana dun só paso poden clasificarse como de Tipo I, que están situadas de modo que o seu extremo carboxilo terminal está cara ao citosol, ou de Tipo II, que teñen o seu amino terminal cara ao citosol. As proteínas de Tipo III teñen moitos dominios transmembrana nun só polipéptido, e as de Tipo IV constan de varios polipéptidos diferentes ensamblados formando unha canle a través da membrana. As de Tipo V están ancoradas na bicapa lipídica por medio do enlace covalente cun lípido. Finalmente, as de Tipo VI teñen tanto o dominio transmembrana como unha áncora lipídica. [3]
Proteína integral monotópica
editar- Artigo principal: Proteína integral monotópica.
As proteínas integrais monotópicas están asociadas á membrana por un lado, pero non atravesan a bicapa lipídica completamente.
Determinación da estrutura das proteínas
editarA Protein Structure Initiative (PSI), patrocinada polo Instituto Nacional dos Estados Unidos de Ciencias Médicas Xerais (NIGMS), ten entre os seus obxectivos o determinar as estruturas tridimensionais de proteínas e desenvolver técnicas para o seu uso en bioloxía estrutural, aplicables ás proteínas de membrana. Pode usarse a modelaxe de homoloxía para construír un modelo de resolución atómica da proteína integral "obxectivo" a partir de datos da súa secuencia de aminoácidos e dunha estrutura tridimensional experimental dunha proteína homóloga relacionada. Este procedemento foi utilizado amplamente para os receptores acoplados á proteína G-ligando (GPCR) e os seus complexos.[4]
Función
editarEntre as proteínas integrais de membrana están os transportadores, enlazadores, canles, receptores, encimas, dominios de ancoraxe á membrana estruturais, proteínas implicadas na acumulación e transdución de enerxía, e proteínas responsables da adhesión celular. Pode atoparse a clasificación dos transportadores na base de datos de Clasificación de Transportadores.[5]
Exemplos
editar- Receptor da insulina
- Algúns tipos de moléculas de adhesión celular (CAMs) como as integrinas, cadherinas, NCAMs, ou selectinas.
- Algúns tipos de proteínas receptoras
- Glicoforina
- Rodopsina
- Banda 3
- CD36
- GPR30
Notas
editar- ↑ Wallin E, von Heijne G (1998). "Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms". Protein Science 7 (4): 1029–38. PMC 2143985. PMID 9568909. doi:10.1002/pro.5560070420.
- ↑ Steven R. Goodman (2008). Medical cell biology. Academic Press. pp. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0. Consultado o 24 November 2010.
- ↑ Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed., p. 377). New York, NY: W.H. Freeman and Company.
- ↑ Fruchart-Marquer C, Fruchart-Gaillard C, Letellier G, Marcon E, Mourier G, Zinn-Justin S, Ménez A, Servent D, Gilquin B. (2011). "Structural model of ligand-G protein-coupled receptor (GPCR) complex based on experimental double mutant cycle data: MT7 snake toxin bound to dimeric hM1 muscarinic receptor.". J Biol Chem. 286 (36): 31661–75. PMID 21685390. doi:10.1074/jbc.M111.261404.
- ↑ Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (2009). "The Transporter Classification Database: recent advances". Nucleic Acids Res. 37 (Database issue): D274–8. PMC 2686586. PMID 19022853. doi:10.1093/nar/gkn862.
Véxase tamén
editarOutros artigos
editarLigazóns externas
editar- The Human Membrane Proteome - Artigo sobre as proteínas transmembrana do proteoma humano
- Membrane PDB Arquivado 03 de agosto de 2020 en Wayback Machine. Base de datos coas estruturas tridimensionais de proteínas integrais de membrana e péptidos hidrofóbocos con énfase nas condicións de cristalización
- Proteínas de membrana con estrutrura en 3D coñecida do laboratorio de Stephen White