Plastocianina

Na fotosíntese a plastocianina funciona como un axente intermedio que transfire electróns entre o citocromo f (pertencente ao complexo citocromo b₆f do fotosistema II) e o P700+ do fotosistema I. O complexo do citocromo b₆f e o P700⁺ son ambos os dous proteínas unidas á membrana que teñen algúns residuos expostos na cara luminal da membrana dos tilacoides dos cloroplastos. O citocromo f actúa como doante de electróns e o P700+ como aceptor desde a plastocianina reducida.

 

A plastocianina foi a primeira proteína do cobre azul que foi caracterizada por cristalografía de raios X. A estrutura terciaria é un barril beta común nas proteínas que se unen a outras proteínas.^[1]

Aínda que a superficie molecular das plastocianinas é diferente en plantas, algas, e cianobacterias, a estrutura do sitio de unión do cobre conservouse constante en xeral. O sitio de unión ao cobre descríbese como unha "pirámide trigonal distorsionada". O plano trigonal da base da pirámide está composto por dous átomos de nitróxeno (N₁ e N₂) pertencentes a distintas histidinas e un xofre (S₁) pertencente a unha cisteína. O xofre (S₂) dunha metionina axial forma o ápice da pirámide (vértice superior). A "distorsión" ocorre nas lonxitudes dos enlaces entre os ligandos cobre e xofre. O contacto Cu-S₁ é máis curto (207 picómetros) ca o Cu-S₂ (282 pm). O enlace máis alongado Cu-S₂ desestabiliza a forma do Cu^II e incrementa o potencial redox da proteína. A cor azul (cun pico de absorción de 597 nm) débese ao enlace Cu-S₁ no cal ocorre a transferencia de carga de S_pπ a Cu_dx²-y².^[2]

Na forma reducida da plastocianina, a His-87 protónase cun pK_a de 4,4. A protonación impide que actúe como ligando e a xeometría do sitio do cobre faise planar trigonal.

A superficie molecular da proteína preto do sitio de unión do cobre varía lixeiramente, pero todas as plastocianinas teñen unha superficie hidrofóbica que rodea a histidina exposta do sitio de unión do cobre. Nas plastocianinas de plantas, hai residuos ácidos localizados a cada lado da moi conservada tirosina-83. As plastocianinas de algas, xunto coas das plantas vasculares da familia Apiaceae, conteñen residuos ácidos similares pero teñen diferente forma á típica das plantas, xa que carecen dos residuos 57 e 58. Nas cianobacterias, a distribución dos residuos cargados da superficie é diferente do presente en eucariotas e as variacións entre as diferentes especies de bacterias é grande. Moitas plastocianinas de cianobacterias teñen 107 aminoácidos. Aínda que as zonas ácidas non están conservadas nas bacterias, as zonas hidrofóbicas están sempre presentes. Estas zonas ácidas e hidrofóbicas crese que son sitios de recoñecemento/unión para as outras proteínas implicadas na transferencia de electróns.

A plastocianina é soluble en auga. Está codificada no núcleo celular pero cumpre as súas funcións no lume tilacoidal do cloroplasto, polo que debe atravesar tres membranas para chegar ao seu destino.^[3]

A plastocianina (Cu²⁺Pc) é reducida polo citocromo f segundo a seguinte reacción:

Cu²⁺Pc + e^- → Cu⁺Pc

Despois da disociación, o Cu⁺Pc difunde a través da luz tilacoidal ata que se produce o recoñecemento/unión co P700⁺. O P700⁺ oxida o Cu⁺Pc segundo a seguinte reacción:

Cu⁺Pc → Cu²⁺Pc + e^-

O potencial redox é de arredor de 370 mV ^[4] e o pH isoeléctrico é de arredor de 4.^[5]

• Berg, Jeremy Mark; Lippard, Stephen J. (1994). "Blue Copper Proteins". Principles of bioinorganic chemistry. Sausalito, Calif: University Science Books. pp. 237–242. ISBN 0-935702-72-5. 
• Sato K, Kohzuma T, Dennison C (2003). "Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins". J. Am. Chem. Soc. 125 (8): 2101–12. PMID 12590538. doi:10.1021/ja021005u.