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Superfamille des immunoglobulines

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La superfamille des immunoglobulines est une super-famille de protéines, c’est-à-dire, un large groupe de glycoprotéines à majorité membranaires mais aussi solubles, impliquées dans les phénomènes de reconnaissance, de liaison et d'adhésion des cellules.

Immunoglobuline A (Ig A)

Ces protéines, généralement membranaires, ont en commun plusieurs domaines « immunoglobuline » caractéristiques dans leur structure tertiaire. Notons qu'un pont disulfure vient fermer la boucle caractéristique des Immunoglobulines.

Cette famille contient des protéines telles que les molécules de liaison aux antigènes (anticorps et molécules du complexe majeur d'histocompatibilité), des molécules de costimulation, des corécepteurs, des molécules de liaison, certains récepteurs de cytokines.

Ces molécules ont un rôle crucial dans les interactions entre les cellules impliquées dans le système immunitaire. En effet, le Complexe Majeur d'Histocompatibilité de type I et de type II et les anticorps sont des membres de cette superfamille. Certaines Immunoglobulines sont la porte d'entrée de virus tel le virus du SIDA (récepteur de la molécule CD4) ou encore de la rage[réf. nécessaire][1].

Cependant, la plupart des membres de la superfamille des immunoglobulines ne sont pas des effecteurs du système immunitaire car ils n'ont pas de partie variable et ne lient pas d'antigène.

Les immunoglobulines sont de petites protéines dites gammaglobulines, présentes dans les fluides corporels. Ce sont des molécules d'adhérence possédant une activité « anticorps ».

Le dosage sanguin des immunoglobulines spécifiques permet d'établir ou confirmer certains diagnostics médicaux.

Nature biomoléculaire

La superfamille des immunoglobines (Ig-CAM[2]) est un large groupe de petites protéines (glycoprotéines), souvent membranaires mais aussi trouvées en solution dans les liquides ou mucus du corps.

Cette famille appartient elle-même au groupe des gammaglobulines qu'on trouve également dans le sérum sanguin et dans d'autres liquides (dont le liquide cérébrospinal) ou mucus de l'organisme.

Ces protéines, généralement membranaires, ont en commun plusieurs (de un à sept) domaines structuraux extracellulaires dits « immunoglobuline » caractéristiques dans leur structure tertiaire (un pont disulfure ferme la boucle caractéristique des Immunoglobulines).

Fonctions

Elles sont impliquées dans :

  • les phénomènes de reconnaissance ;
  • les liaisons et phénomènes d'adhésion des cellules ; ces protéines sont dites Ig-CAM (pour « Cell adhesion molecule »).

Cette famille contient des protéines telles que :

Rôle immunitaire

Elles jouent un rôle crucial dans les interactions entre les cellules impliquées dans le système immunitaire ; le Complexe Majeur d'Histocompatibilité de type I et de type II et les anticorps sont des membres de cette superfamille. Le taux d'immunoglobulines croît en cas d'allergie grave, mais peut aussi traduire une parasitose (du tube digestif en général)[3].

  • Les immunoglobulines G (IgG) constituent 75 à 80 % de nos anticorps circulants. Elles sont produites en réaction à un antigène (corps non reconnu par l'organisme). Elles protègent l'organisme contre les bactéries, les virus, et certaines toxines présentes dans le sang ou la lymphe.
    Elles fixent le complément (constituants du système immunitaire) et jouent un rôle dans la réponse mémoire, base de l'immunité durable, qui permet la vaccination. Elles traversent la barrière placentaire et permettent une « immunité passive » apportée par le système immunitaire de la mère au fœtus.
  • Les immunoglobulines A (IgA) forment une barrière empêchant la plupart des pathogènes de se lier aux cellules des muqueuses et de l'épiderme. Elles sont présentes sous forme de dimères dans les sécrétions glandulaires et de type mucus et en particulier dans la salive, les larmes, le lait maternel (colostrum), les sécrétions nasales, les sécrétions gastrointestinales et du tractus respiratoire. Un déficit en IgA (qui peut avoir une origine génétique) peut conduire à des infections au niveau du tractus respiratoire supérieur (rarement au niveau inférieur), mais une élévation sérique des IgG et IgM peut naturellement pour partie compenser ce déficit[4],[3].
  • Les immunoglobulines M (IgM) sont présentes sous forme monomérique à la surface de la membrane des lymphocytes B naïfs. Elles peuvent ensuite être sécrétées par les plasmocytes et circulent alors associeés en pentamères. Un taux sanguin d'IGM anormalement élevé est le signe d'une infection en cours[3].
    Elles fixent le complexe C1 du complément et permettent son activation par la voie classique.
  • Les immunoglobulines D (IgD) sont presque toujours attachées à la surface de lymphocytes B où elles fixent les antigènes[3].
  • Les immunoglobulines E (IgE) sont plus grosses que les immunoglobulines G. Produites par certains globules blancs (plasmocytes), dans la peau, le système digestif, les amygdales (ou tonsilles) et le tractus respiratoire. Elles sont reliées à deux types de globules blancs (les mastocytes et les granulocytes basophiles) par une sorte de tige. La capture d'un antigène, par cette immunoglobuline, entraîne la sécrétion des produits (dont de l'histamine) lançant une réaction inflammatoire et éventuellement allergique[3].

Certaines immunoglobulines sont néanmoins aussi la porte d'entrée de virus tels :

Divers

Les immunoglobulines font partie de la liste des médicaments essentiels de l'Organisation mondiale de la santé (liste mise à jour en avril 2013)[6].

Notes et références

  1. Monique Lafon, « Rabies virus receptors », Journal of Neurovirology, vol. 11, no 1,‎ , p. 82–87 (ISSN 1355-0284, PMID 15804965, DOI 10.1080/13550280590900427, lire en ligne, consulté le )
  2. CAM (pour Cell adhesion molecule) désigne les molécules d'adhérence cellulaire. Rem : Ooutre les immunoglobulines on trouve parmi ces molécules d'adhérence : la superfamille des cadhérines, et les familles des sélectines et des intégrines
  3. a b c d et e Futura Science, les immunoglobulines
  4. Calabrese E.J. - Pollutants and High-Risk Groups. New York, 1978
  5. Monique Lafon, « Rabies virus receptors », Journal of Neurovirology, vol. 11, no 1,‎ , p. 82–87 (ISSN 1355-0284, PMID 15804965, DOI 10.1080/13550280590900427, lire en ligne, consulté le )
  6. (en) WHO Model List of Essential Medicines, 18th list, avril 2013

Voir aussi

Articles connexes

Bibliographie