LEPR

LEPR
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3V6O
Ідентифікатори
Символи	LEPR, CD295, LEP-R, LEPRD, OB-R, OBR, leptin receptor
Зовнішні ІД	OMIM: 601007 MGI: 104993 HomoloGene: 1731 GeneCards: LEPR
Пов'язані генетичні захворювання
	morbid obesity, obesity due to leptin receptor gene deficiency
Реагує на сполуку
	metreleptin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• leptin receptor activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • GO:0016518 cytokine receptor activity; • transmembrane signaling receptor activity; • peptide hormone binding; • GO:0019974 cytokine binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • receptor complex; • клітинна мембрана; • extracellular region; • basolateral plasma membrane; • external side of plasma membrane;
Біологічний процес	• статеве розмноження; • glucose homeostasis; • leptin-mediated signaling pathway; • cholesterol metabolic process; • negative regulation of hydrolase activity; • regulation of feeding behavior; • multicellular organism development; • negative regulation of gluconeogenesis; • cell surface receptor signaling pathway; • T cell differentiation; • Ангіогенез; • energy homeostasis; • bone growth; • energy reserve metabolic process; • response to leptin; • negative regulation of autophagy; • regulation of bone remodeling; • Фагоцитоз; • positive regulation of cold-induced thermogenesis; • glycogen metabolic process; • glial cell proliferation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3953
	16847
	ENSG00000116678
	ENSMUSG00000057722
	P48357
	P48356
NM_002303; NM_001003679; NM_001003680; NM_001198687; NM_001198688;
	NM_001198689
	NM_001122899; NM_010704; NM_146146
NP_001003679; NP_001003680; NP_001185616; NP_001185617; NP_001185618;
	NP_002294
	NP_001116371; NP_034834; NP_666258
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LEPR (англ. Leptin receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 165 амінокислот, а молекулярна маса — 132 494^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MICQKFCVVL	LHWEFIYVIT	AFNLSYPITP	WRFKLSCMPP	NSTYDYFLLP
AGLSKNTSNS	NGHYETAVEP	KFNSSGTHFS	NLSKTTFHCC	FRSEQDRNCS
LCADNIEGKT	FVSTVNSLVF	QQIDANWNIQ	CWLKGDLKLF	ICYVESLFKN
LFRNYNYKVH	LLYVLPEVLE	DSPLVPQKGS	FQMVHCNCSV	HECCECLVPV
PTAKLNDTLL	MCLKITSGGV	IFQSPLMSVQ	PINMVKPDPP	LGLHMEITDD
GNLKISWSSP	PLVPFPLQYQ	VKYSENSTTV	IREADKIVSA	TSLLVDSILP
GSSYEVQVRG	KRLDGPGIWS	DWSTPRVFTT	QDVIYFPPKI	LTSVGSNVSF
HCIYKKENKI	VPSKEIVWWM	NLAEKIPQSQ	YDVVSDHVSK	VTFFNLNETK
PRGKFTYDAV	YCCNEHECHH	RYAELYVIDV	NINISCETDG	YLTKMTCRWS
TSTIQSLAES	TLQLRYHRSS	LYCSDIPSIH	PISEPKDCYL	QSDGFYECIF
QPIFLLSGYT	MWIRINHSLG	SLDSPPTCVL	PDSVVKPLPP	SSVKAEITIN
IGLLKISWEK	PVFPENNLQF	QIRYGLSGKE	VQWKMYEVYD	AKSKSVSLPV
PDLCAVYAVQ	VRCKRLDGLG	YWSNWSNPAY	TVVMDIKVPM	RGPEFWRIIN
GDTMKKEKNV	TLLWKPLMKN	DSLCSVQRYV	INHHTSCNGT	WSEDVGNHTK
FTFLWTEQAH	TVTVLAINSI	GASVANFNLT	FSWPMSKVNI	VQSLSAYPLN
SSCVIVSWIL	SPSDYKLMYF	IIEWKNLNED	GEIKWLRISS	SVKKYYIHDH
FIPIEKYQFS	LYPIFMEGVG	KPKIINSFTQ	DDIEKHQSDA	GLYVIVPVII
SSSILLLGTL	LISHQRMKKL	FWEDVPNPKN	CSWAQGLNFQ	KPETFEHLFI
KHTASVTCGP	LLLEPETISE	DISVDTSWKN	KDEMMPTTVV	SLLSTTDLEK
GSVCISDQFN	SVNFSEAEGT	EVTYEDESQR	QPFVKYATLI	SNSKPSETGE
EQGLINSSVT	KCFSSKNSPL	KDSFSNSSWE	IEAQAFFILS	DQHPNIISPH
LTFSEGLDEL	LKLEGNFPEE	NNDKKSIYYL	GVTSIKKRES	GVLLTDKSRV
SCPFPAPCLF	TDIRVLQDSC	SHFVENNINL	GTSSKKTFAS	YMPQFQTCST
QTHKIMENKM	CDLTV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до рецепторів. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані. Також секретований назовні.

Література

Thompson D.B., Ravussin E., Bennett P.H., Bogardus C. (1997). Structure and sequence variation at the human leptin receptor gene in lean and obese Pima Indians. Hum. Mol. Genet. 6: 675—679. PMID 9158141 DOI:10.1093/hmg/6.5.675
Kapitonov V.V., Jurka J. (1999). The long terminal repeat of an endogenous retrovirus induces alternative splicing and encodes an additional carboxy-terminal sequence in the human leptin receptor. J. Mol. Evol. 48: 248—251. PMID 9929394 DOI:10.1007/PL00013153
Zhao Y., Sun R., You L., Gao C., Tian Z. (2003). Expression of leptin receptors and response to leptin stimulation of human natural killer cell lines. Biochem. Biophys. Res. Commun. 300: 247—252. PMID 12504075 DOI:10.1016/S0006-291X(02)02838-3
Allison M.B., Myers M.G. Jr. (2014). 20 years of leptin: connecting leptin signaling to biological function. J. Endocrinol. 223: T25—T35. PMID 25232147 DOI:10.1530/JOE-14-0404
Considine R.V., Considine E.L., Williams C.J., Hyde T.M., Caro J.F. (1996). The hypothalamic leptin receptor in humans: identification of incidental sequence polymorphisms and absence of the db/db mouse and fa/fa rat mutations. Diabetes. 45: 992—994. PMID 8666155 DOI:10.2337/diab.45.7.992